肌球蛋白IG

MYO1G是与血浆膜相关的I类肌球蛋白（参见601478），富含T和B淋巴细胞和肥大细胞（Pierce等，2001；Patino-Lopez等，2010）。

细胞遗传学位置：7p1
基因座标（GRCh38）：7：44,962,661-44,979,104

▼ 克隆和表达
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通过使用次要组织相容性抗原HA2九肽（参见历史记录）作为探针搜索数据库，然后对HA2阳性细胞系中的mRNA进行RT-PCR，Pierce等人（2001）克隆了人MYO1G。推导的633个氨基酸的蛋白质是I类肌球蛋白。RT-PCR分析显示MYO1G的2种等位基因形式，其中一种HA2表位以val（HA2V）结尾，另一种HA2表位以met（HA2M）结尾。RT-PCR显示高MYO1G表达限于造血细胞。

▼ 基因功能
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皮尔斯等（2001）发现细胞毒性淋巴细胞的识别对于H2AM和H2AV都是相似的。但是，H2AM与HLA-A * 0201的结合（见142800）远小于H2AV的结合，并且内源性表达该肽的细胞未在细胞表面呈现H2AM。

通过蛋白质印迹，免疫荧光显微镜和突变分析，Patino-Lopez等（2010）证明MYO1G的膜定位需要其不同的血小板-白细胞C 激酶底物同源结构域。

使用共聚焦显微镜，Maravillas-Montero等（2014年）证明Myo1g在激活的小鼠B细胞的膜中表达。来自缺乏Myo1g的小鼠的B细胞表现出对抗Cd44的改变的扩散和粘附反应（107269）。Myo1g缺乏导致体外B细胞迁移缓慢，体内归巢不良。Myo1g的缺乏还导致增强的B细胞吞噬功能。Maravillas-Montero等（2014年）提出，MYO1G充当B淋巴细胞不同膜/细胞骨架依赖过程的调节剂。

▼ 基因结构
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皮尔斯等（2001）确定MYO1G基因包含14个外显子。

▼ 测绘
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使用鱼，皮尔斯等（2001年）映射MYO1G基因到染色体7p13-p12。

▼ 历史
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在1970年代引入的用于治疗严重再生障碍性贫血，白血病和免疫缺陷疾病的人类骨髓移植（BMT）中，选择主要组织相容性复合体（MHC）相同的供体和受体并不能保证避免移植-对宿主疾病（GVHD；请参阅614395），即使捐赠者和接受者密切相关，也无法确保无病生存。供体和受体之间的次要组织相容性抗原（mHags）构成了GVHD的重大风险。因此，需要终生器官和骨髓移植接受者的药理免疫抑制。在基因型上与HLA相同的供体在BMT后发展为GVHD的患者中，已检测到宿主mHags特异的细胞毒性T淋巴细胞（CTL）。用CTL克隆进行的免疫遗传学分析已鉴定出5种非性相关的mHag，分别命名为HA1至HA5，以经典的MHC限制方式被识别（van Els等，1992），并且是在孟德尔分离的单个基因的产物。方式（Schreuder et al.，1993）。这些mHags的错配与GVHD显着相关。HA1（601155）和HA2仅在造血源细胞上表达，包括白血病细胞（van der Harst等，1994），而HA3和HA4也存在于其他细胞类型（de Bueger等，1992）。。

从HLA相同的骨髓移植后，从患有严重GVHD的患者中分离出识别次要组织相容性抗原HA2的HLA-A2.1限制性细胞毒性T细胞克隆。Den Haan等（1995）鉴定了代表HLA-2的结合HLA-A2.1的肽。该肽似乎起源于形成非细丝的I类肌球蛋白家族的成员。因为在HLA-A2.1阳性人群中，HA2的表型频率为95％，所以它是进行骨髓移植免疫治疗干预的候选药物。Den Haan等（1995）指出人类人群中mHag HA2差异表达的基础可能是等位基因多态性，其导致HLA-A2.1分子呈递同源但不相同的肽，或未能呈递丢失其中一个基序残基。