TAK1 结合蛋白 1； TAB1

TGF-β-激活激酶 1/MAP3K7-结合蛋白 1
TAK1/MAP3K7 结合蛋白 1
丝裂原激活蛋白激酶激酶激酶 7 相互作用蛋白 1； MAP3K7IP1

HGNC 批准的基因符号：TAB1

细胞遗传学位置：22q13.1 基因组坐标（GRCh38）：22:39,399,780-39,437,132（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

涩谷等人（1996） 使用酵母 2-杂交系统来鉴定编码与 TAK1 相互作用的蛋白质的大脑 cDNA（602614）。他们发现了一个编码预测的 504 个氨基酸蛋白质的基因，并将其命名为 TAB1（TAK1 结合蛋白-1）。在 Northern 印迹中，TAB1 在所有测试的组织中均表达为 3.5 kb mRNA。

▼ 基因功能

涩谷等人（1996） 发现在酵母和哺乳动物细胞中，TAB1 通过直接相互作用激活 TAK1 的激酶活性。他们表明，TAB1 C 端 68 个氨基酸足以在哺乳动物细胞中结合和激活 TAK1，而 N 端 418 个氨基酸则充当转化生长因子-β 的显性失活抑制剂（TGFB；190180） -诱导基因表达。由于 TAK1 在 TGFB 信号通路中充当 MAPKKK，Shibuya 等人（1996）提出TAB1可能是TGFB受体和TAK1之间的重要信号中间体。

Ge 等人使用 p38-α（MAPK14；600289）作为诱饵，对胃肠道组织进行酵母 2 杂交筛选（2002） 分离出多个编码 TAB1 的克隆。免疫沉淀和 GST 下拉分析表明，无论是否经过 TNF 处理，TAB1 都会与 p38-α 相互作用，但不会与其他 MAPK 相互作用（191160）。免疫印迹分析表明，即使存在显性失活形式的 MAP2K（例如 MAP2K3；602315）和 TAK1，TAB1 和 p38-α 的共表达也会增强 p38-α 的自身磷酸化。发现 TAB1 位置 373 和 418 之间的氨基酸是 p38-α 磷酸化所必需的。在存在或不存在抑制剂的情况下，TLR2（603028） 的表达会引起 p38-α 磷酸化，而 TLR4（603030） 刺激后的 p38-α 磷酸化可被突变体 TAB1 抑制，表明 p38-α 的激活可能是 TAB1 依赖性的，也可能是 TAB1 依赖性的。孤立的。免疫印迹分析检测到 TRAF6（602355）-TAB1-p38-α 复合物的形成。通过脂多糖的刺激可以增强这些复合物的形成。葛等人（2002） 得出结论，非酶促转换因子蛋白（例如 TAB1）对 p38-α 的激活可能是与调节细胞内信号转导的激酶级联平行运行的重要替代激活途径。

▼ 测绘

国际辐射混合图谱联盟将 TAB1 基因对应到染色体 22（WI-18691）。