氨酰化酶3； ACY3

AA3
天冬酰胺酰化酶 3
丙型肝炎病毒核心结合蛋白1； HCBP1
HCV 核心结合蛋白 1

HGNC 批准的基因符号：ACY3

细胞遗传学位置：11q13.2 基因组坐标（GRCh38）：11:67,642,555-67,650,730（来自 NCBI）

▼ 说明

Aminoacylase-3 是一种水解酶，可从几种酰化芳香族氨基酸和 S-苄基-N-乙酰半胱氨酸中去除酰基（Pushkin 等，2004）。

▼ 克隆与表达

普希金等人（2004）克隆了小鼠Acy3，其编码推导的318个氨基酸的蛋白质，计算出的分子量约为35.2 kD。 Acy3 没有膜结构域，但包含 N-糖基化、酪氨酸硫酸化、酪氨酸和苏氨酸磷酸化以及肉豆蔻酰化的共有位点。 Northern 印迹分析检测到肾脏中大约 1.4 kb Acy3 转录物的高表达，其次是肝脏。在心脏、小肠、脑、肺、睾丸和胃中检测到较弱的表达。睾丸表达了约 2.2 kb 的额外转录本。对小鼠肾脏的免疫细胞化学分析显示，Acy3 定位于 S1 近曲小管细胞的顶膜以及 S2 和 S3 近端直管细胞的细胞质中。凝胶过滤和透射电子显微镜显示Acy3形成四聚体。

▼ 基因功能

通过测定 HEK293 细胞中表达的 Acy3，Pushkin 等人（2004） 发现它使用了所有检查的乙酰化底物，其中包括 N-乙酰基-L-组氨酸、N-乙酰基-L-酪氨酸、N-乙酰基-L-苯丙氨酸和 S-苄基-N-乙酰基-L-半胱氨酸。它对 S-苄基-N-乙酰基-L-半胱氨酸表现出最高的亲和力，最适 pH 值为 7.5 至 7.7。

Tsirulnikov 等人使用脱乙酰化测定（2012） 表明，小鼠 Acy3（他们将其称为 Aa3）优先脱乙酰 N-乙酰基芳香族氨基酸，而不是脂肪族氨基酸。 Aa3 直接与丙型肝炎病毒核心蛋白（HCVCP） 结合，HCVCP 的 N 末端乙酰化会损害结合。此外，Aa3 对 HCVCP 的 N 末端表现出弱的内肽酶活性。

▼ 测绘

Hartz（2011） 根据 ACY3 序列（GenBank AF359506） 与基因组序列（GRCh37） 的比对，将 ACY3 基因对应到染色体 11q13.2。

普希金等人（2004） 指出小鼠 Acy3 对应到染色体 19。

▼ 历史

Ziomek 和 Szewczuk（1978） 通过聚丙烯酰胺凝胶电泳证明了人类肝脏、肾脏和小肠以及病毒性肝炎患者血清中 Co（2+） 激活的酰基酶的多态性。家庭研究未见报道。该酶是一种 N-酰基氨基酸酰胺水解酶，可将低分子量羧酸从酰化氨基酸中裂解出来。它不同于氨酰酶 1（104620） 和 2（608034）。