软骨素聚合因子； CHPF

硫酸软骨素合成酶2； CSS2

HGNC 批准的基因符号：CHPF

细胞遗传学位置：2q35 基因组坐标（GRCh38）：2:219,538,954-219,543,809（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

通过数据库检索，以CHSY1（608183）序列为探针，Kitakawa等人（2003）分离CHPF。推导的 775 个氨基酸蛋白质的预测分子量约为 85 kD，并包含 3 个潜在的 N-糖基化位点。 CHPF 具有显着的 N 末端疏水片段，预计是 II 型跨膜蛋白。 CHPF 与硫酸软骨素葡萄糖醛酸转移酶（CSGlcAT；608037） 和 CHSY1 分别具有 57% 和 23% 的序列同一性。 Northern 印迹分析在除外周血白细胞外的所有检查组织中检测到 3.4-kb CHPF 转录物；在胎盘和心脏中检测到高水平的 CHPF 表达，在脑、骨骼肌、肾脏和肝脏中检测到中等水平的 CHPF 表达。

雅达等人（2003）以CSGlcAT序列为探针，通过数据库检索，孤立分离出CHPF，将其称为CSS2。尽管北川等人。 Yada 等人（2003） 指出 CHPF 缺乏大多数糖基转移酶中发现的保守 DXD 基序（2003） 鉴定了蛋白质 N 末端的 DXD 基序和 β-1,3-糖基转移酶中保守的另一个基序。实时定量PCR分析检测到CHPF在所有检查组织中表达，其中在胰腺、卵巢、胎盘、小肠和胃中表达最高。

▼ 基因功能

北川等人（2003） 发现可溶性重组形式的 CHPF 在 COS-1 细胞中的表达产生了一种几乎没有葡萄糖醛酸转移酶（GlcAT-II） 或 N-乙酰半乳糖胺转移酶（GalNAcT-II） 活性的蛋白质，负责软骨素重复二糖单元的生物合成硫酸盐。然而，CHPF 和 CHSY1 的共表达显着增强了糖基转移酶活性，而两种单独表达的蛋白质的简单混合却没有。当 GlcUA 和 GalNAc 都用作糖供体时，在 α-血栓调节蛋白的所谓糖胺聚糖-蛋白质连接区四糖序列上证实了软骨素聚合。北川等人（2003） 得出结论，软骨素聚合活性需要 CHPF 与 CHSY1 的同时表达。

在 COS-7 细胞中使用可溶性重组形式的 CHPF 进行的实验中，Yada 等人（2003）发现CHPF表现出双重GlcAT-II和GalNAcT-II糖基转移酶活性。他们得出结论，CHPF 在硫酸软骨素链合成中发挥作用。

▼ 基因结构

CHPF 基因包含至少 4 个外显子，跨度超过 5 kb（Kitakawa 等，2003；Yada 等，2003）。

▼ 测绘

通过序列分析，北川等人（2003） 将 CHPF 基因定位到染色体 2q35-q36。通过同样的方法，Yada 等人（2003） 将基因定位到 2q36.1。