核糖体蛋白 L29； RPL29

HP/HS 相互作用蛋白； HIP
肝素/硫酸乙酰肝素结合蛋白

HGNC 批准的基因符号：RPL29

细胞遗传学位置：3p21.2 基因组坐标（GRCh38）：3:51,993,522-51,995,895（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

刘等人（1996） 使用 RT-PCR 来鉴定编码细胞表面肝素/硫酸乙酰肝素（HP/HS-） 结合肽的转录物。以这种方式分离的一个克隆具有预测的肽序列，该序列具有 HP/HS 结合基序的特征；作者将这个转录本命名为 HIP，即“HP/HS 相互作用蛋白”。刘等人（1996）从HeLa细胞cDNA文库中克隆了相应的cDNA，发现其编码159个氨基酸的多肽，与啮齿动物核糖体蛋白L29有80%的相似度。 HIP cDNA 的转染证明了细胞表面表达，并且该序列既不编码跨膜区域也不编码糖基化位点。 Northern 印迹分析表明，HIP 在多种人类细胞系和组织中以 1.3 kb 信息的形式表达。

哺乳动物核糖体蛋白是多基因家族的成员，主要由多个加工的假基因和 1 个包含功能的基因组成，尽管有些基因（例如人核糖体蛋白 L37a）以单拷贝基因形式存在。在对人类心脏 cDNA 克隆进行大规模部分测序期间，Law 等人（1996） 发现了一种新的克隆，其 DNA 和氨基酸序列与大鼠核糖体蛋白 L29 非常相似。该 cDNA 编码的蛋白质与大鼠核糖体大亚基的 L29 蛋白具有 80.4% 同源性。假定的蛋白质具有比酸性残基大量过量的碱性残基，具有独特的富含赖氨酸的串联重复结构，表明具有结合功能。刘等人（1996）表明RPL29与细胞表面肝素/硫酸乙酰肝素结合蛋白（也称为HB/HS相互作用蛋白）具有相同的核苷酸序列。

▼ 基因功能

罗德等人（1996） 证明了肝素和 HIP 之间的直接结合。他们表明，HIP 在完整的 RL95 子宫上皮细胞表面表达，并且当与针对 HIP 的抗体一起孵育时，RL95 细胞悬液会形成聚集体。 Rohde 等人使用免疫荧光法（1996）证明HIP在正常人子宫内膜的管腔上皮和腺上皮中表达。

▼ 测绘

加西亚-巴塞罗等人（1997） 使用基于 PCR 的策略将包含功能性内含子的基因 RPL29 与多个假基因区分开来。通过体细胞杂交分析、辐射杂交作图和荧光原位杂交，他们将 RPL29 定位于 3q 的端粒区域，这是当时鉴定的最远端标记。该基因与 RPL35A（180468） 接近，对应到 3q29-qter。

基恩-赛峰等人（2000） 将单拷贝小鼠 Rpl29 基因定位到远端染色体 9。启动子分析表明存在普遍表达的转录因子和核因子 kappa-B（NFKB；参见 164011）的结合基序，并且缺乏塔塔框子。