α-2-糖蛋白、锌； AZGP1

锌-α-2-糖蛋白；ZAG； ZA2G

HGNC 批准的基因符号：AZGP1

细胞遗传学位置：7q22.1 基因组坐标（GRCh38）：7:99,966,730-99,976,031（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

Burgi 和 Schmid（1961） 首先从混合的人血浆中纯化了锌-α-2-糖蛋白并研究了其理化特性。该糖蛋白因其在 α-2 区域的电泳迁移率及其结合锌离子的能力而得名。 ZAG糖蛋白的分子量为41 kD，由18.2%碳水化合物和单多肽链组成。

ZAG 的完整氨基酸序列和碳水化合物结构由 Araki 等人确定（1988），他计算出分子质量为 38,478 Da。

上山等人（1991） 分离出人类锌-α-2-糖蛋白的 cDNA 克隆。 Southern印迹分析表明存在编码该蛋白质的单个基因。

▼ 测绘

Ueyama 等人使用一组啮齿动物-人类体细胞杂交体（1991） 将 ZAG 基因分配给人类 7 号染色体。

通过荧光原位杂交，Ueyama 等人（1993） 将功能基因（他们用 ZA2G 表示）对应到 7q22.1。他们得出的结论是，至少有一个假基因与功能链密切相关。

彭达斯等人（1994） 还使用荧光原位杂交将 AZGP1 基因定位到 7q22。

▼ 基因结构

弗莱耶等人（1993） 发现 AZGP1 基因跨度超过 9.7 kb，其整体组织和核苷酸序列类似于 I 类 MHC 基因的前 4 个外显子（参见 142800）。然而，它与这些基因的不同之处在于它缺乏 MHC 基因典型的跨膜和细胞质结构域的编码信息，这与其在各种生理和病理液体中作为可溶性蛋白质的存在相一致。此外，它还包含高密度的重复序列，包括 Alu、MER 和 MIR 元件，这些元件在 I 类 MHC 基因的同等位置上不存在。人类基因组还包含一个假定的 AZGP1 假基因。

上山等人（1993）分离出功能基因，发现其长度为9.3 kb，由4个外显子组成。第一个外显子编码 5 引物非翻译区、信号序列和前 6 个氨基酸。第二个外显子编码结构域 A，第三个外显子编码结构域 B，第四个外显子编码结构域 C 和 3 素非翻译区。上山等人（1993）还分离出2个保留外显子-内含子组织的假基因。

▼ 基因功能

弗莱耶等人（1991）研究了该蛋白在良性和恶性乳腺组织中的表达。

弗莱耶等人（1993） 认为，鉴于 AZGP1 基因与 MHC 基因相比缺乏多态性，这种人类糖蛋白可能在非多态性物质的转运或细胞间识别过程中发挥作用。

▼ 分子遗传学

Nakayashiki 和 Katsura（1989） 通过聚丙烯酰胺凝胶等电聚焦，然后使用针对日本人群的 ZAG 特异性抗血清进行免疫印迹，研究了血浆中的 ZAG。 1,224 个血浆样本中的大多数显示出共同的单带模式，而 16 个样本显示出不同的双带模式，分为 4 种类型。 ZAG 的脱唾液酸形式通常显示单条带。 ZAG 表型的差异似乎是由于 ZAG 分子的氨基酸取代所致。 Nakayashiki 和 Katsura（1989） 提出存在 5 个等位基因，分别命名为 ZAG1、ZAG2、ZAG3、ZAG4 和 ZAG5，频率分别为 0.9935、0.0025、0.0016、0.0004 和 0.0020。家族研究证实了罕见等位基因 ZAG3 和 ZAG*4 的共显性遗传。