真核延伸因子，硒代半胱氨酸-tRNA 特异性; EEFSEC

硒蛋白翻译因子 SELB； SELB
EFSEC

HGNC 批准的基因符号：EEFSEC

细胞遗传学位置：3q21.3 基因组坐标（GRCh38）：3:128,153,481-128,426,223（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

真细菌中 UGA 硒代半胱氨酸（sec） 密码子的解码是由专门的延伸因子 SelB 介导的，它通过与 sec 插入序列（SECIS） mRNA 发夹结合，将带电 tRNA（sec） 传递到核糖体的 A 位点。 Fagegaltier 等人通过在 EST 数据库中搜索 SelB 同源物，然后进行 5-prime RACE 并筛选 HeLa 细胞 cDNA 文库（2000）获得了编码SELB的部分人类cDNA。利用部分人类序列进行进一步的 EST 数据库搜索，他们鉴定了编码小鼠 SelB 的全长 cDNA。推导的 583 个氨基酸的小鼠 SelB 蛋白和部分 526 个氨基酸的人 SELB 蛋白具有 88% 的氨基酸一致性。

▼ 基因功能

法格格尔蒂尔等人（2000） 确定假定的小鼠 SelB 蛋白结合 GTP，在体外和体内识别 sec-tRNA（sec），并且是体内有效硒蛋白翻译所必需的。与真细菌 SelB 相比，单独的重组小鼠 SelB 无法特异性结合真核 SECIS RNA 发夹。然而，与 HeLa 细胞提取物的互补导致形成包含小鼠 SelB 和至少另一个因子的 SECIS 依赖性复合物。法格格尔蒂尔等人（2000） 得出结论，真细菌硒蛋白翻译中单个延伸因子所发挥的作用专门针对真核生物中的 2 个或更多专门蛋白质。

扎瓦茨基等人（2003） 指出真核生物使用 2 个不同的因素来解码 UGA 秒密码子。第一个是 SECIS 结合蛋白 2（SBP2；607693），它与 ​​mRNA 3 引物非翻译区中的 SECIS 元件结合，并招募第二个蛋白 SELB。通过共沉淀研究，他们确定小鼠 SelB 的 C 端 64 个氨基酸足以与小鼠 Sbp2 相互作用。这种相互作用需要硒代半胱氨酸-tRNA；如果没有它，这两个因素不会共沉淀。硒代半胱氨酸-tRNA 稳定了 SelB 的 C 端结构域。扎瓦茨基等人（2003） 得出结论，耦合效应对于防止非生产性解码尝试至关重要，因此形成了有效的硒蛋白合成的基础。