N-乙酰化α-连接酸性二肽酶样1； NAALADL1

回肠二肽酶
I100，RAT，同系物
NAALAD酶L

HGNC 批准的基因符号：NAALADL1

细胞遗传学位置：11q13.1 基因组坐标（GRCh38）：11:65,044,818-65,061,203（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

施奈德等人（1997） 通过亲和层析纯化了一种新型回肠刷状缘膜蛋白，他们将其命名为 I100。他们使用针对这种蛋白质的多克隆抗体来克隆和表征大鼠中的 I100。他们还通过杂交筛选鉴定了部分人类 I100 cDNA。大鼠 I100 cDNA 序列编码预测的 746 个氨基酸的多肽，在 N 末端具有单个跨膜结构域。 I100 蛋白被糖基化，核心分子量为 80 kD。它与叶酸水解酶（600934） 和二肽基肽酶 IV（DPP4; 102720） 有同源性。免疫荧光染色显示 I100 蛋白定位于回肠绒毛肠上皮细胞的刷状缘膜。对大鼠和人体组织的 Northern 印迹分析在回肠中检测到大约 2.6 kb 的 mRNA，但在任何其他组织中均未检测到。

Pangalos 等人通过在数据库中搜索与 NAALADase I（NAALAD1 或 FOLH1；600934）相似的序列，然后对人小肠 cDNA 文库进行 PCR 和 5-prime RACE（1999） 克隆了 NAALADL1。推导的 740 个氨基酸蛋白质的计算分子量为 80.6 kD。 NAALADL1 包含一个 N 端跨膜结构域、2 个假定的催化结构域和 7 个潜在的 N-糖基化位点。第一个催化结构域类似于细菌和酵母 Zn（2+） 依赖性肽酶结构域，第二个催化结构域与蛋白质的 α/β-水解酶折叠家族的成员相关。 NAALADL1 与 NAALADase I 和 NAALADase II（NAALAD2; 611636） 分别具有 35% 和 37% 的氨基酸同一性。在小肠、结肠、成人和胎儿脑 cDNA 文库中也鉴定出了几种 NAALADL1 剪接变体。 RT-PCR 检测到 NAALADL1 表达存在差异，在小肠、脾脏和睾丸中水平最高，在大脑和肌肉中水平最低。 NAALADL1 也在成人大脑的一些亚区域表达。

▼ 基因功能

施奈德等人（1997）发现用大鼠I100 cDNA转染的细胞对gly-pro二肽具有肽酶活性。

通过分析转染 COS 细胞的细胞匀浆，Pangalos 等人（1999） 表明人 NAALADL1 对合成肽具有 DPP4 样活性，但缺乏对放射性标记的 N-乙酰基-L-天冬氨酰-L-谷氨酸的 NAALADase 活性。

▼ 测绘

通过 FISH，Pangalos 等人（1999） 将 NAALADL1 基因定位到染色体 11q12。