转移蛋白质颗粒复合物，亚基 3; TRAPPC3

BET3，酵母，同系物； BET3

HGNC 批准的基因符号：TRAPPC3

细胞遗传学位置：1p34.3 基因组坐标（GRCh38）：1:36,136,572-36,156,053（来自 NCBI）

▼ 说明

TRAPPC3 是 TRAPP 复合体的一个组成部分，该复合体参与将转运囊泡束缚到顺式高尔基体膜上（Turnbull 等，2005）。

▼ 克隆与表达

罗等人（2005） 报道称，人类 TRAPPC3 蛋白（他们称之为 BET3）含有 180 个氨基酸。 Northern 印迹分析检测到所有检查的小鼠组织中都有 Bet3 表达。对分级大鼠肝脏进行的蛋白质印迹分析表明，大多数 Bet3 存在于胞质级分中，少量存在于富含高尔基体的膜级分中。

通过免疫组织化学分析，Yu 等人（2006） 发现内源性 BET3 在几种哺乳动物细胞系（包括 HeLa 细胞）中显示出核周定位。

▼ 基因功能

罗等人（2005）发现，针对Bet3的抗体在体外以剂量依赖的方式抑制水泡性口炎病毒的包膜糖蛋白从内质网（ER）到半完整大鼠肾细胞的高尔基体的转运。 Bet3 耗尽的胞质溶胶在这种转移中也存在缺陷，并且可以通过重组 Bet3 来挽救。 Bet3 在外壳蛋白 II（COPII；参见 601924） 之后发挥作用，但在 Rab1（179508）、α-Snap（NAPA；603215） 和 ER-高尔基体转运期间的 EGTA 敏感阶段之前发挥作用。

特恩布尔等人（2005）发现人类和酵母BET3在重组酵母细胞中都被棕榈酰化，但BET3的棕榈酰化仅部分负责其膜定位。野生型酵母 Bet3 和缺乏棕榈酰化的突变酵母 Bet3 都挽救了 Bet3 缺失酵母的细胞活力，这表明棕榈酰化对于细胞活力来说不是必需的。尽管序列高度保守，人类 BET3 未能拯救 Bet3 缺失的酵母。

在哺乳动物细胞中，源自移行内质网的 COPII 囊泡并不直接与高尔基体相连，而是彼此相连形成囊泡管状簇（VTC）。 Yu 等人使用各种哺乳动物细胞系，包括 HeLa 细胞（2006） 表明 BET3 位于过渡 ER 中并邻近 VTC。 BET3 失活导致货物在与 COPII 涂层共定位的膜中积累。 Yu 等人使用体外重建 VTC 生物发生的测定法（2006） 证明 BET3 是 COPII 囊泡彼此束缚和融合所必需的。小干扰 RNA 耗尽 BET3 会破坏 VTC 标记和高尔基体结构。于等人（2006） 得出结论，BET3 对于 VTC 生物发生至关重要。

蔡等人（2007） 报道在酵母和哺乳动物细胞中，束缚复合物 TRAPP I 与外壳亚基 SEC23 结合（参见 610511）。此活动需要 BET3 子单元。体外研究表明，SEC23 和 BET3 之间的相互作用将 TRAPP I 靶向 COPII 囊泡，以介导囊泡束缚。蔡等人（2007） 提出 TRAPP I 与 SEC23 的结合标志着包被囊泡与另一个 COPII 囊泡或高尔基体融合。这些发现的含义是，转移囊泡的细胞内目的地可能部分由其外壳及其相关货物决定。

▼ 生化特征

特恩布尔等人（2005） 以 1.55 埃的分辨率确定了人类 BET3 的晶体结构。 BET3 采用 α/β 辫子拓扑结构，其一侧由扭曲、反平行、4 链 β 片层构成，5 个 α 螺旋形成结构基序的另一侧。 BET3 围绕晶体二重轴形成二聚体。 α 螺旋面核心内的疏水口袋包含通过硫酯键共价连接到保守 cys68 的内部棕榈酸酯分子。

▼ 测绘

国际辐射混合测绘联盟将 TRAPPC3 基因测绘到 1 号染色体（RH80455）。