小泛素样修饰剂 2; SUMO2

SMT3、酵母、同源 2； SMT3H2
SMT3B
SENTRIN 2

HGNC 批准的基因符号：SUMO2

细胞遗传学位置：17q25.1 基因组坐标（GRCh38）：17:75,165,586-75,182,959（来自 NCBI）

▼ 说明

SUMO 蛋白，例如 SUMO2 和泛素（参见 191339）可翻译后修饰许多细胞蛋白并影响其代谢和功能。然而，与以蛋白质降解为目标的泛素化不同，苏酰化参与许多细胞过程，例如核转移、转录调节、细胞凋亡和蛋白质稳定性（Su 和 Li，2002）。

▼ 克隆与表达

Sentrin（SUMO1; 601912） 或 SMT3H3 是一种类泛素蛋白，在其 C 末端经过加工后，可以通过保守的甘氨酸残基与其他蛋白质缀合。 SMT3H3 可以共价修饰 RANGAP1（602362），这是一种与核转运密切相关的 RAN（601179） GTP 酶激活蛋白。神谷等人（1998） 在序列数据库中鉴定出编码sentrin-2 或SMT3H2 的人类cDNA，SMT3H2 是sentrin 蛋白家族的一个新成员。 SMT3H2 是一种推导的 95 个氨基酸的多肽，包含泛素结构域、N 端延伸和保守的 C 端 Gly-Gly 残基。 SMT3H2的氨基酸序列与SMT3H3的氨基酸序列有46%相同。通过 Northern blot 分析，作者发现 SMT3H2 和 SMT3H3 在所有检查的组织中都有表达。亚当斯等人（1993） 和拉彭塔等人（1997）孤立分离的编码SMT3H2的人类表达序列标签。

曼南等人（1996） 还克隆了 SMT3H2。对几种人体组织的 Northern 印迹分析检测到 SMT3H2 以 1.35 kb 转录本的形式大量且普遍表达。

Su 和 Li（2002） 确定从酵母到人类的所有 SUMO 蛋白都共享保守的泛素结构域和 C 端二甘氨酸切割/连接位点。 SUMO 蛋白和泛素之间最显着的区别是 SUMO 蛋白中存在高度可变的 N 末端延伸。小鼠和人类 SUMO2 蛋白是相同的，人类 SUMO2 与 SUMO1 和 SUMO3（602231） 分别具有 44% 和 86% 的氨基酸同一性。 HeLa、肾和神经元细胞系的 RT-PCR 表明 SUMO2 的表达介于 SUMO1 高表达和 SUMO3 低表达之间。

▼ 基因功能

神谷等人（1998） 观察到 SMT3H2 形成许多与 SMT3H3 类似的缀合物，需要裂解其 C 末端才能发生缀合，并经历与 SMT3H3 相同的 C 末端加工。神谷等人（1998）表明RANGAP1可以被SMT3H2或SMT3H3修饰，哨兵化RANGAP1的形成需要其自身与SMT3H2或SMT3H3之间的共价连接，并且SMT3H2衍生物主要位于细胞核中。

Dai 和 Liew（2001） 证明 RNF28（606131） 通过其 RING 结构域与 SMT3H2 相互作用。

Su 和 Li（2002） 发现，表位标记的 SUMO2 在幼仓鼠成纤维细胞中的表达导致其与许多 76 至 170 kD 之间的细胞蛋白缀合。在约 20 kD 处检测到游离 SUMO2。免疫荧光染色检测到 SUMO2 主要位于核体上。 SUMO1 和 SUMO3 主要分别在核膜和细胞质中检测到。

▼ 基因结构

Su和Li（2002）报道SUMO2基因包含4个外显子，跨度约14.9 kb。

▼ 测绘

Su和Li（2002）报道SUMO2基因定位于染色体17q25.1。有 23 个无内含子 SUMO2 假基因包含许多突变。