LIN7 同源物 C，碎屑细胞极性复合物成分； LIN7C

LIN7，线虫，同源物，C
脊椎动物 LIN7 同源物 3； VELI3
哺乳动物 LIN7 同源物 3； MALS3

HGNC 批准的基因符号：LIN7C

细胞遗传学位置：11p14.1 基因组坐标（GRCh38）：11:27,494,418-27,506,769（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

通过在 EST 数据库中搜索线虫 Lin7、Butz 等人的同源物，（1998） 鉴定了小鼠 Lin7c，他们将其称为 Veli3。推导的 197 个氨基酸的 Veli3 蛋白具有 C 端 PDZ 结构域。

通过 Northern blot 分析，Jo 等人（1999） 发现大鼠 Lin7c（他们称之为 Mals3）在肾脏中表达最高，其次是大脑和肝脏。在胸腺和心脏中检测到弱表达，在脾脏中未检测到表达。通过蛋白质印迹分析，Mals3 的表观分子质量为 25 kD。

Misawa 等人通过免疫组织化学和使用小鼠 Mals1（LIN7A; 603380）、Mals2（LIN7B; 612331） 和 Mals3 特异性的抗体和 cRNA 进行原位杂交（2001） 表明每种 Mals 蛋白定位于不同的大脑区域。 Mals 蛋白主要在神经元细胞体和神经毡中表达，并且在大脑中的大多数非神经元细胞中未检测到。

▼ 基因功能

布茨等人（1998） 在大鼠大脑中鉴定出 3 种蛋白质的复合物，该复合物具有将突触小泡胞吐作用与神经元细胞粘附耦合的潜力。这 3 种蛋白质是 Cask（300172），一种与膜相关鸟苷酸激酶（MAGUK） 相关的蛋白质； Mint1（APBA1；602414），一种假定的囊泡转移蛋白；和韦利斯。 Cask、Mint1 和 Velis 形成了一个紧密的、耐盐的复合体。布茨等人（1998） 确定 Cask、Mint1 和 Velis 的 N 端结构域参与了复合物的形成，使它们的 C 端 PDZ 结构域自由地招募粘附分子、受体和通道至复合物。布茨等人（1998）提出三方复合体充当参与突触小泡胞吐作用和突触连接的蛋白质组装的成核位点。

乔等人（1999） 发现大鼠 Mals 蛋白与来自溶解的大鼠大脑皮层膜的 Psd95（DLG4; 602887） 和 NMDA 受体 2B（GRIN2B; 138252） 发生免疫沉淀。

三泽等人（2001） 发现 Mals1 -/- Mals2 -/- 双敲除小鼠表现正常，并在海马 CA1 区表现出正常的兴奋性突触活动。 Mals3 表达在双敲除小鼠的大部分大脑区域上调，表明 Mals3 可能补偿 Mals1 和 Mals2 表达的损失。

阿尔森等人（2006） 发现 Mpp4 -/- 小鼠视网膜显示 Psd95 下调，并且 Psd95 和 Veli3 在光感受器突触前膜上错误定位。他们提出 MPP4 可能作为招募因子来组织感光突触处的信号传感器。

昂达等人（2007） 发现与正常口腔角质形成细胞相比，口腔鳞状细胞癌（OSCC；参见 275355） 中 LIN7C 的表达下调。 OSCC 细胞中 LIN7C 的过度表达导致非侵袭性表型，β-连环蛋白（CTNNB1；116806） 表达升高。在免疫缺陷小鼠中，表达 LIN7C 的肿瘤细胞显示转移减少。昂达等人（2007） 得出结论，LIN7C 是一种肿瘤抑制因子，在 β-catenin 信号通路中发挥作用。

▼ 测绘

通过基因组序列分析，泰勒等人（2006） 将 LIN7C 基因定位到染色体 11p14.1。