FICOLIN 2; FCN2

L-FICOLIN； FCNL
含有胶原蛋白/纤维蛋白原结构域的凝集素 2 P35
调理素P35

HGNC 批准的基因符号：FCN2

细胞遗传学位置：9q34.3 基因组坐标（GRCh38）：9:134,864,144-134,887,523（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

松下等人（1996） 报道了 P35 的克隆和表征，P35 是一种具有胶原蛋白和纤维蛋白原结构域的人类凝集素。 P35 基因编码 ficolin-2（FCN2）。远藤等人（1996） P35 的分离基因组克隆和相关基因显示与 ficolin-1（FCN1; 601252） 相同。

▼ 基因结构

胡梅尔绍伊等人（2005） 指出 FCN2 基因包含 8 个外显子。

▼ 测绘

远藤等人（1996）通过荧光原位杂交将FCN2基因定位到染色体9q34。

▼ 生化特征

Jarlhelt 等人使用夹心 ELISA（2020） 表明，ficolin-2 和 ficolin-3（604973） 在正常人血清和血浆中相互作用，并以异质复合物的形式存在，他们将其命名为 ficolin-23 复合物。纯化的重组ficolin-2和ficolin-3混合时不形成复合物，但在CHO细胞中共表达时形成复合物。 Western blot分析表明ficolin-23复合物可能是通过ficolin-2和ficolin-3之间的二硫键形成的。尺寸排阻色谱发现杂合物是不同寡聚形式的混合物。在人血浆中，ficolin 2 的平均浓度为 4.15 microg/ml，ficolin 3 的平均浓度为 27.41 microg/ml，ficolin-23 复合物的平均浓度为 97.86 任意单位（AU）/ml。 ficolin-23 杂合物的浓度与 ficolin-2 和 ficolin-3 的浓度显着相关。

▼ 分子遗传学

ficolin-2 的血清浓度在健康个体中差异很大。胡梅尔绍伊等人（2005） 对 157 名丹麦白种人的 FCN2 启动子区域、外显子和内含子-外显子边界进行了测序，并测量了血清中的 ficolin-2 浓度和 N-乙酰氨基葡萄糖（GlcNAc） 结合。 FCN2启动子多态性与ficolin-2血清浓度的显着变化相关，而聚集在编码纤维蛋白原样结构域的外显子8中的2个非同义SNP（rs17549193和rs7851696）分别与GlcNAc结合的减少和增加相关。胡梅尔绍伊等人（2005） 表明功能多态性位点可以调节 ficolin-2 的表达和功能。

▼ 进化

远藤等人（2012） 指出人 FCN1 是小鼠 Fcnb 的直系同源物。人类 FCN2 与小鼠 Fcna 密切相关，但这些基因似乎在每个小鼠和灵长类谱系中孤立进化。人类 FCN3 基因（604973） 是小鼠的假基因。

▼ 动物模型

远藤等人（2012） 指出，丝胶蛋白和甘露糖结合凝集素（MBL 或 MBL2；154545）与 MBL 相关丝氨酸蛋白酶（MASP；参见 600521）复合。 MBL 在自身免疫性疾病和传染病中都很重要。远藤等人（2012） 发现 Fcna -/- 小鼠和 Fcna -/- Fcnb -/- 小鼠由于缺乏 Fcna 和 MASP 复合物，血清中缺乏补体激活。用纤维胶蛋白识别但 Mbl 不识别的肺炎链球菌菌株对小鼠进行经鼻攻击，导致小鼠存活率降低，Fcna -/-、Fcnb -/- 和 Fcna -/- Fcnb -/- 小鼠的细菌负荷增加。在感染前用 Fcna 编码质粒重建 Fcna 介导的凝集素途径可提高 Fcna -/- 小鼠的存活率，但不能提高 Fcna -/- Fcnb -/- 小鼠的存活率，这表明 Fcna 和 Fcnb 对于防御 S 病毒至关重要。 . 肺炎杆菌。远藤等人（2012） 提出 FCNA 和 FCNB 通过凝集素补体途径在防御肺炎球菌感染中发挥着至关重要的作用。