溶质载体家族 38（氨基酸转运蛋白），成员 1； SLC38A1

氨基酸转运系统 A，成员 1； ATA1
N-系统氨基酸转运蛋白2； NAT2

HGNC 批准的基因符号：SLC38A1

细胞遗传学位置：12q13.11 基因组坐标（GRCh38）：12:46,183,063-46,269,043（来自 NCBI）

▼ 说明

氨基酸转运蛋白在营养物质的吸收、能量的产生、化学代谢、解毒和神经递质循环中发挥着重要作用。 SLC38A1 是谷氨酰胺的重要转运蛋白，谷氨酰胺是氨解毒和尿素生产的中间体。谷氨酰胺是突触递质谷氨酸的前体（Gu et al., 2001）。

▼ 克隆与表达

Wang 等人使用大鼠 Ata1 作为探针（2000） 从胎盘 cDNA 文库中克隆了 SLC38A1，他们将其称为 ATA1。推导的 487 个氨基酸的蛋白质预计具有一个细胞质 N 末端，随后是 11 个假定的跨膜结构域和一个细胞外 C 末端。 ATA1 在跨膜结构域 5 和 6 之间的推定细胞外环中具有 2 个 N-糖基化位点，以及多个蛋白激酶 C（参见 176960）磷酸化位点。 ATA1 与大鼠 Ata1 具有 93% 的同一性，与人类 ATA2（SLC38A2；605180） 具有 52% 的同一性。 Northern 印迹分析检测到主要在胎盘和心脏中表达的 9.0 kb 转录物。在脑、肺、骨骼肌、脾、胃和睾丸中也检测到表达，但在结肠、小肠、肾脏或肝脏中没有检测到表达。作者指出，这种表达模式与大鼠 Ata1 的表达模式不同，后者以前仅在大脑中发现。

▼ 基因功能

王等人（2000）发现人视网膜色素上皮细胞中表达的ATA1介导系统A特异性模型底物α-（甲基氨基）异丁酸（MeAIB）的Na（+）偶联转运。传输在米氏常数约为 0.89 mM 时达到饱和，并显示出 1:1 Na（+）:MeAIB 化学计量。当Na（+）被Li（+）或N-甲基-D-葡萄糖胺取代时，转运减少，表明ATA1功能需要Na（+）。转移也依赖于 pH 值，并且在 pH 值 8.5（所检测的最高 pH 值）时达到最大值。 Wang 等人使用针对 MeAIB 转移的竞争实验（2000） 确定了 ATA1 的底物特异性。 MeAIB 转运被丙氨酸、丝氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺显着抑制。观察到甘氨酸、脯氨酸、苏氨酸、亮氨酸和苯丙氨酸具有中度抑制作用。

通过爪蟾卵母细胞的功能分析，Gu 等人（2001） 发现小鼠 Nat2 优先转运谷氨酰胺、组氨酸和天冬酰胺的 L-异构体。 MeAIB 不竞争 L-谷氨酰胺的转运。顾等人（2001） 得出结论，小鼠 Nat2 是 N 系统谷氨酰胺转运蛋白，而不是 A 系统转运蛋白。

▼ 测绘

王等人（2000） 指出，SLC38A1 基因定位到 12 号染色体上靠近 SLC38A2 位置的区域。