含有三联基序的蛋白质 7; TRIM7

糖原相互作用蛋白；GNIP

HGNC 批准的基因符号：TRIM7

细胞遗传学位置：5q35.3 基因组坐标（GRCh38）：5:181,193,924-181,205,196（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

Reymond 等人使用 B框 结构域共有序列筛选 EST 数据库中的新 TRIM 家族成员（2001） 鉴定并克隆了小鼠和人类 TRIM7。推导的蛋白质包含 N 端 RING 结构域、2 型 B框 结构域和卷曲螺旋区域。对几种成人组织的 Northern 印迹分析检测到骨骼肌中存在 2 kb 的转录物。表达在胚胎组织中普遍存在。用荧光标记的 TRIM7 转染骨肉瘤和 HeLa 细胞导致弥漫性核和细胞质表达。

Skurat 等人使用兔糖原蛋白（GYG; 603942） 作为诱饵，对人骨骼肌 cDNA 文库进行酵母 2 杂交筛选，然后进行数据库分析（2002） 鉴定并克隆了 4 个由选择性剪接产生的 TRIM7 变体。一个转录本与 Reymond 等人分离的 TRIM7 相同（2001） 并编码推导的 221 个氨基酸的蛋白质。斯库拉特等人（2002） 将另外 3 个转录本指定为 GNIP1、GNIP2 和 GNIP3。 GNIP1 编码最长的推导蛋白，有 511 个氨基酸，计算分子量为 56.6 kD。 GNIP1 的 N 端 206 个氨基酸与 TRIM7 的相同，但 GNIP1 延伸至包括 C 端 B30.2 样结构域。 GNIP2 编码一种截短的 303 个氨基酸蛋白，该蛋白缺乏 GNIP1 的所有 N 端结构域，仅具有 B30.2 样结构域。 GNIP3 是一种由 329 个氨基酸组成的蛋白质，与其他 GNIP 蛋白质的 N 末端不同，但它具有 C 末端 B30.2 结构域。 Northern 印迹分析在骨骼肌和胎盘中分别检测到约 3.4 和 1.3 kb 的主要转录物。在其他组织中也检测到了一些次要的转录本。

▼ 基因功能

通过酵母 2-杂交分析，Skurat 等人（2002） 确定 GNIP1 和 GNIP2 直接与糖原相互作用。糖原蛋白和表位标记的 GNIP2 可以从转染的 COS 细胞中进行免疫共沉淀。 GNIP2 在体外自糖基化反应中增加了葡萄糖与糖原的结合。两种蛋白质的浓度相同时会出现最大激活，表明化学计量比为 1:1。 GNIP2 使反应速度提高约 4 倍，但对糖原蛋白与 UDP-葡萄糖的亲和力没有影响。当使用低分子质量受体时，GNIP2不影响糖原蛋白的葡萄糖转移，表明GNIP2的作用仅限于自糖基化反应。

▼ 基因结构

斯库拉特等人（2002）确定TRIM7基因含有8个外显子。

▼ 测绘

通过辐射混合分析，雷蒙德等人（2001） 将 TRIM7 基因定位到染色体 5qter。