羧肽酶D; CPD

糖蛋白，180-KD； GP180

HGNC 批准的基因符号：CPD

细胞遗传学位置：17q11.2 基因组坐标（GRCh38）：17:30,378,927-30,469,989（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

根据序列相似性，金属羧肽酶家族分为 2 个亚家族：胰腺羧肽酶亚家族（例如 CPA1；114850）和调节性 B 型羧肽酶亚家族（例如 CPN1；603103）。在哺乳动物细胞的膜部分中，McGwire 等人（1997） 鉴定了一种新型调节性 B 型羧肽酶，他们将其命名为羧肽酶 D，或 CPD。 CPD 与鸭 gp180（一种乙型肝炎病毒结合蛋白）同源。

Tan 等人通过搜索数据库来识别 gp180 的人类同源物（1997） 分离出编码 CPD 的 cDNA。预测的 1,377 个氨基酸蛋白包含一个信号序列、3 个串联羧肽酶同源结构域和一个 C 端推定跨膜结构域。 3 个羧肽酶结构域与调节性 B 型羧肽酶家族具有序列相似性。总体而言，CPD和gp180的氨基酸序列有75%相同。 Northern 印迹分析显示，CPD 在胰腺、胎盘、心脏和骨骼肌中以多种 mRNA 的形式表达。

Ishikawa 等人通过筛选人肝母细胞瘤细胞和小鼠肝脏 cDNA 文库中鸭 gp180 的同源物（1998） 分离出编码 CPD 的全长 cDNA。预测的 1,380 个氨基酸的人类蛋白与小鼠 Cpd 具有 91% 的同一性，并且都包含 3 个羧肽酶结构域（A、B 和 C）、15 个潜在的 N 连接糖基化位点、一个跨膜结构域和一个保守的细胞质尾部。 Northern 印迹分析在所有检查的人体组织中检测到 5.5 kb 的转录物，心脏、骨骼肌和胰腺中也存在 8.0 和 10.0 kb 的转录物。

▼ 基因功能

石川等人（1998） 发现胚胎肾细胞中人 CPD 的表达显着增加了羧肽酶活性。

通过突变分析，Eng 等人（1998） 将羧肽酶活性对应到鸭 gp180 的结构域 A 和 B。他们绘制了鸭乙型肝炎病毒 preS 蛋白与 C 域的结合图谱。

布雷纳等人（1998）和Tong等人（1999） 孤立地表明鸭 Cpd 与鸭乙型肝炎病毒结合，但他们发现它不会使哺乳动物细胞产生生产性感染。布雷纳等人。 Tong 等人（1998） 提出，辅助受体可能是进入细胞所必需的（1999） 认为其他因素对于进入后事件可能是必要的。

坎贝尔等人（1999）发现gp180在肠上皮细胞上表达，与细胞表面的CD1D（188410）相关，并以CD1D依赖性方式激活T淋巴细胞FYN（137025）。

坎贝尔等人（2002） 确定 gp180 上的碳水化合物在与 I 类 MHC 分子结合的位点不同的位点与 CD8（参见 186910）阳性 T 细胞相互作用，但不与 CD4（186940）阳性 T 细胞相互作用。 gp180-CD8 相互作用导致 LCK（153390） 激活。

▼ 测绘

通过体细胞杂交组的分析，Riley 等人（1998） 将 CPD 基因定位到着丝粒区域 17p11.1-q11.2。 Ishikawa 等人使用 FISH（1998） 将 CPD 基因定位到染色体 17q11.2。