真核翻译起始因子 3，亚基 I； EIF3I

TGF-β受体相互作用蛋白1；TRIP1
EIF3-p36
EIF3-β
真核翻译起始因子 3，亚基 2，前； EIF3S2，前

HGNC 批准的基因符号：EIF3I

细胞遗传学位置：1p35.2 基因组坐标（GRCh38）：1:32,222,407-32,236,170（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

真核起始因子 3（eIF3） 是最大的 eIF，在哺乳动物中由至少 10 个不相同的亚基组成。参见第 66 页（EIF3S7；603915）。在酿酒酵母中，eIF3 的 p39 亚基包含 WD 重复序列，被认为介导蛋白质-蛋白质相互作用。 p39 蛋白似乎对于维持酵母 eIF3 复合物的完整性至关重要。哺乳动物 eIF3-p36 亚基与酵母 p39 同源。 Asano 等人通过在 EST 数据库中搜索与兔 p36 部分蛋白序列相对应的序列（1997） 鉴定了编码人类 p36 的 cDNA。预测的 325 个氨基酸的人类蛋白质与酵母 p39 有 46% 的同一性。与 p39 一样，p36 包含 5 个 WD 重复序列和 2 个较少保守的 WD 重复序列元件。作者发现 p116（603917）、p110（603916） 和 p36 亚基定位于翻译活跃细胞中的 40S 核糖体上，并与 p170（602039） 共免疫沉淀，表明这些蛋白质是 eIF3 的组成部分。 Northern 印迹分析显示 p36 在 HeLa 细胞中表达为 1.6 kb mRNA。

转化生长因子-β（TGF-β；参见 190180）信号传导由 I 型（RI；190181）和 II 型（RII；190182）TGF-β 丝氨酸/苏氨酸激酶受体介导，它们能够形成异聚复合物。陈等人（1995） 将 eIF3-p36 鉴定为 TRIP1（TGF-β 受体相互作用蛋白-1），一种与 RII 特异性相关的蛋白质。与 RII 的结合需要 RII 的激酶活性，这表明受体自身磷酸化为 TRIP1 创建了一个结合位点。由于 TRIP1 被受体激酶在丝氨酸和苏氨酸上磷酸化，作者提出 TRIP1 在 TGF-β 信号传导中发挥作用。 Northern 印迹分析表明，TRIP1 在所有测试的人类胎儿组织中均以 1.6 kb mRNA 的形式表达。在小鼠胚胎中，TRIP1 和 RII 的免疫定位模式具有良好的相关性，进一步支持了两种蛋白之间的功能相关性。

▼ 基因结构

加利-斯托伯等人（1998） 报道 p36 基因包含 11 个外显子，跨度为 9 kb。

▼ 测绘

通过荧光原位杂交，Galli-Stauber 等人（1998） 将 TRIP1 基因对应到 1p34.1，并将 TRIP1 假基因对应到 7q32。