磷脂磷酸酶3； PLPP3

2B 型磷脂酸磷酸酶；PPAP2B；PAP2B

HGNC 批准的基因符号：PLPP3

细胞遗传学定位：1p32.2 基因组坐标（GRCh38）：1:56,494,761-56,579,563（来自 NCBI）

▼ 说明

磷脂酸磷酸酶催化磷脂酸（PA）去磷酸化形成二酰基甘油。它在控制甘油磷脂和三酰甘油合成的代谢途径以及磷脂酶 D（GPLD1; 602515） 介导的受体激活信号转导中发挥作用。

▼ 克隆与表达

Kai 等人使用小鼠 PAP 序列作为查询（1997）鉴定出含有PPAP2B的EST，并通过HepG2总RNA的PCR和RACE扩增获得全长cDNA。推导的 311 个氨基酸蛋白质的计算分子量约为 35 kD。它与 PPAP2A（607124） 具有 47% 的序列同一性，与小鼠 PAP 具有 83% 的序列同一性，与大鼠 Dri42 具有 94% 的序列同一性。PPAP2A 和 PPAP2B 预计均包含 6 个跨膜区域和一个保守的 N-糖基化位点。Northern 印迹分析检测到 1.4 kb 转录物的普遍表达。对转染的胚胎肾细胞表达的 PPAP2B 进行生化分析表明，成熟酶含有高甘露糖型寡糖，Western blot 上至少存在 4 个条带表明寡糖链存在异质性。

罗伯茨等人（1998） 扩展并分析了 PPAP2B cDNA 克隆。他们指出 PPAP2B 含有延伸的 N 末端，并富含碱性氨基酸残基。PPAP2A、PPAP2B 和 PPAP2C 的 C 端 40 个氨基酸显示出最大的差异，并且所有 3 种蛋白质均包含单一共有 N-糖基化位点。对表达 PPAP2B 的转染 HEK293 细胞进行蛋白质印迹分析，检测到 34 kD 处的强条带和较高分子量的次要免疫反应物质。

▼ 测绘

Gross（2017） 根据 PLPP3 序列（GenBank AF017786） 与基因组序列（GRCh38） 的比对，将 PLPP3 基因对应到染色体 1p32.2。

▼ 基因功能

Kai 等人通过对转染 PPAP2B 后的胚胎肾细胞膜组分进行生化分析（1997） 证实 PPAP2B 是一种 2 型质膜结合酶。针对磷脂酸的磷酸酶活性不依赖于Mg（2+），对N-乙基马来酰亚胺处理不敏感，并且被普萘洛尔和鞘氨醇抑制。PPAP2B 还水解溶血 PA、神经酰胺 1-磷酸，并且与 PPAP2A 不同，水解鞘氨醇 1-磷酸。凯等人（1997） 发现 EGF（131530） 暴露增加了静止 HeLa 细胞中 PPAP2B 的表达，但对 PPAP2A mRNA 没有影响。

Roberts 等人通过对 sf9 昆虫细胞表达的重组 PPAP2B 进行生化分析（1998） 发现 PPAP2B 活性与 sf9 细胞膜相关。与他们对 PPAP2A 的发现相反，他们无法测量完整 sf9 细胞表面的 PPAP2B 活性。他们发现 Zn（2+） 是所有 PPAP2 酶的有效抑制剂，与 Kai 等人的结果相反（1997），他们发现普萘洛尔只是一种温和的抑制剂。Hooks 等人使用从转染的 HEK293 细胞中收获的膜（1998） 比较了 PPAP2A、PPAP2B 和 PPAP2C 的酶活性。所有 3 种酶均可水解 PA、lyso-PA 和 N-油酰乙醇胺磷脂酸（NOEPA）。所有这些都显示出对 NOEPA 的高亲和力和对 PA 的相似亲和力，但对 lyso-PA 的亲和力不同。

石川等人（2000）证实了PPAP2B在转染的HEK293细胞中表达的质膜定位以及PPAP2B对抗外源添加的lyso-PA和短链PA的活性。lyso-PA 的去磷酸化导致无机磷酸盐和单酰甘油在细胞外介质中积累。长链 PA 的活性可以忽略不计。