亚磷酸酯合成酶1

硒代半胱氨酸在框内UGA密码子处共翻译地整合入原核和真核硒蛋白中。低等（1995）指出，在细菌中，硒代半胱氨酸密码子识别和翻译需要4个基因。在真核生物中，硒代半胱氨酸特异性tRNA（165060）是硒代半胱氨酸掺入机制的第一个组成部分。在原核生物中，硒磷酸盐是硒的活性供体，是由硒化物和ATP通过所谓的selD基因硒磷酸合成酶的产物合成的。低等（1995）克隆了selD的人类同源物。作者观察到人硒磷酸合成酶与细菌蛋白的同源性仅为32％。

田村等（2004）从人肺腺癌细胞制备的cDNA文库中克隆了SPS1和SPS2（606218）。将人肺SPS1克隆为1,179 bp的开放解读码组（ORF），其序列与人肝SPS1的序列相同。

细胞遗传学位置：10p13
基因座标（GRCh38）：10：13,317,427-13,348,292

▼ 基因功能
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低等（1995）显示人selD cDNA转染到哺乳动物细胞中导致哺乳动物蛋白I型碘甲状腺素脱碘酶的硒标记增加（147892）。尽管原核生物和真核生物中硒蛋白合成机制之间存在显着差异，但人selD弱补充了细菌selD突变，部分恢复了硒掺入细菌硒蛋白中的作用。

硒代磷酸酯和ATP通过硒代磷酸合成酶（SPS）合成了不稳定的硒供体化合物单硒代磷酸酯。田村等（2004）将肺部SPS2的框架内TGA密码子改为TGT（cys）；所得基因命名为SPS2cys。含有SPS1或SPS2cys的重组质粒的表达对需氧生长的大肠杆菌宿主细胞具有高毒性。因此，使用大肠杆菌的selD突变株通过体内互补测定来表征人肺SPS同源物。这些研究表明SPS1和SPS2基因产物具有明显的底物特异性（2004年） 表明SPS1编码的酶依赖于回收L-硒代半胱氨酸的硒挽救系统，而SPS2酶可以与亚硒酸盐同化系统一起发挥作用。

▼ 测绘
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Gross（2011）根据SEPHS1序列（GenBank BC000941）与基因组序列（GRCh37）的比对，将SEPHS1基因定位到10p13号染色体。