真核翻译起始因子 3，亚基 J； EIF3J

• EIF3-p35
• EIF3-α
• 以前的真核翻译起始因子 3，亚基 1； EIF3S1，前

HGNC 批准的基因符号：EIF3J

细胞遗传学位置：15q21.1 基因组坐标（GRCh38）：15:44,537,147-44,562,803（来自 NCBI）

▼ 说明

真核起始因子-3（EIF3） 的分子量约为 600 kD，包含 13 个不相同的蛋白质亚基，包括 EIF3J。 EIF3 在起始子甲硫氨酰-tRNA 和 mRNA 与 40S 核糖体亚基结合形成 40S 起始复合物中起着核心作用（Fraser 等，2004；Fraser 等，2007）。

▼ 克隆与表达

Block 等人通过搜索包含人类 eIF3-p35 和 eIF3-p44（EIF3G; 603913） 亚基的部分蛋白质序列的 EST 数据库，（1998） 分离出编码 p35 和 p44 的 cDNA。 预测的p35蛋白含有258个氨基酸。 p44 和 p35 均与 p170 发生免疫共沉淀，表明它们是 eIF3 复合物的组成部分。 Northern 印迹分析显示 p35 在 HeLa 细胞中表达为大约 2.4 kb 的 mRNA。

▼ 基因功能

Fraser 等人使用昆虫细胞表达 EIF3 亚基并进行体外结合测定（2004） 将 EIF3J 确定为稳定 40S 结合所需的 EIF3 组件。 EIF3J 促进由 EIF3B（603917）、EIF3G 和 EIF3I（603911） 组成的核心子复合物的结合。 缺乏EIF3J的纯化EIF3与40S核糖体亚基的结合较弱，但当添加EIF3J时，其结合紧密。 半胱天冬酶-3（CASP3；600636）从 EIF3J 上切割 16 个残基的 C 端肽会降低其对 40S 核糖体亚基的亲和力，并且切割形式对纯化的 EIF3-40S 复合物的稳定性显着降低。

弗雷泽等人（2007）发现EIF3J直接与mRNA进入通道和40S亚基的氨酰基位点结合，将EIF3J直接置于核糖体解码中心。 EIF3J 还与 EIF3A（602039） 相互作用并降低 40S 亚基对 mRNA 的亲和力。 尽管在 tRNA 存在的情况下 EIF3J 仍保留在 mRNA 结合间隙中，但在招募起始 tRNA 后，对 mRNA 的高亲和力得以恢复。 弗雷泽等人（2007） 得出结论，EIF3J 控制起始因子和 mRNA 的结合以形成起始复合物。

▼ 生化特征

冷冻电子显微镜

哈希姆等人（2013） 提出了包含 EIF3 和经典猪瘟病毒（CSFV） 内部核糖体进入位点（IRES） 的 40S 核糖体复合物的冷冻电子显微镜重建。 尽管该复合物中 CSFV IRES 与 40S 亚基的位置和相互作用与 40S-IRES 二元复合物中丙型肝炎病毒（HCV） IRES 的位置和相互作用相似，但 EIF3 完全从其在 43S 复合物中的核糖体位置移位， 相反，通过其核糖体结合表面专门与 IRES 结构域 III 的顶端区域相互作用。 哈希姆等人（2013） 得出的结论是，他们的结果表明 HCV 样 IRES 与 EIF3 的特异性相互作用在防止 EIF3 核糖体结合中发挥作用，这可以达到两个目的：减轻 IRES 和 EIF3 之间对 40S 上共同结合位点的竞争 亚基，并减少 43S 复合物的形成，从而有利于病毒 mRNA 的翻译。