核糖蛋白I； RPN1

• RBPH1

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• 包含 RBPH1/EVI1 融合基因

HGNC 批准的基因符号：RPN1

细胞遗传学定位：3q21.3 基因组坐标（GRCh38）：3:128,619,969-128,650,818（来自 NCBI）

▼ 说明

核糖体蛋白 I 和 II（180490） 代表似乎参与核糖体结合的蛋白质。 它们是丰富的、高度保守的糖蛋白，仅位于粗面内质网的膜上。

▼ 克隆与表达

Crimaudo 等人使用源自人类肝脏表达库的探针（1987） 分离并测序了编码核糖蛋白 I 和 II 的全长人类 cDNA 克隆。 cDNA克隆与2.5kb的mRNA种类杂交并分别编码68.5和69.3kD的多肽。 序列比较和使用特异性抗体的免疫印迹显示这两种蛋白质在各种物种中高度保守。 然而，从这两种蛋白质的一级序列中无法推断出它们之间的关系。

▼ 基因功能

凯莱赫等人（1992） 报道哺乳动物寡糖转移酶活性与由核糖蛋白 I、核糖蛋白 II 和 48 kD 寡糖转移酶蛋白组成的蛋白复合物相关（602202）。

Rpn1 是蛋白酶体碱基的组成部分。 Elsasser 等人使用纯化的酵母蛋白酶体进行体外结合测定（2002） 发现重组 Rad23 的泛素样（UBL） 结构域（参见 600061）通过 Rpn1 富含亮氨酸的重复结构域与蛋白酶体相互作用。 酵母 Dsk2（参见 300264）还包含一个 UBL 结构域，它与 Rad23 竞争蛋白酶体结合。

寡糖转移酶（OST） 复合物催化内质网（ER） 腔中新生多肽的 N-糖基化。 杜马克斯-沃泽特等人（2013） 发现人类 OST4（618932） 通过与 STT3A（601134） 或 STT3B（608605） 以及 OST 辅助亚基核糖蛋白 I 结合，组装成不同的 OST 复合物。敲低实验表明，OST4 优先稳定 STT3A 及其相互作用伙伴 KCP2（KRTCAP2; 619029）。 STT3A 和/或核糖蛋白 I 又稳定了复合物中的 OST4。 OST4 的耗尽使含有 STT3A 和 STT3B 的 OST 复合物不稳定，并释放含有核糖蛋白 I 的亚复合物。 OST4 和核糖蛋白 I 稳定了整个 OST 复合物，并且两种蛋白均调节 HeLa 细胞中内源性前塞塞蛋白（PSAP；176801） 的 N-糖基化效率。

施等人（2016） 发现当时酵母中已知的 5 种蛋白酶体泛素受体对于泛素识别来说并不是必需的，并确定了第六种受体，Rpn1。 Rpn1 环形结构中的一个位点 T1 识别底物穿梭因子的泛素和 UBL 结构域。 具有单泛素或赖氨酸 48 双泛素的 T1 结构显示 3 个相邻的外螺旋与 2 个泛素接合。 T1 提供了一种独特的底物结合途径，优先选择赖氨酸 48 连接链。 Rpn1 环形内靠近 T1 的是第二个 UBL 结合位点 T2，它通过结合去泛素化酶 Ubp6 的 UBL 来协助泛素链分解。 因此，蛋白酶体固有的 2 位点识别域使用不同的泛素折叠配体来组装底物、穿梭因子和去泛素化酶。

▼ 测绘

Barton 等人使用 cDNA 克隆（1987） 将 RPN1 基因定位到体细胞杂交体的 3 号染色体上。 佩卡斯基等人（1997） 报道 RPN1 基因定位于染色体 3q21。

▼ 细胞遗传学

Pekarsky 等人在具有 t（3;3）（q21;q26） 易位的 UCSD-AML1 白血病细胞系中（1997） 鉴定了几个涉及 EVI1（165215） 的基因间融合转录本，包括 RBPH1 外显子 1 与 EVI1 外显子 2 的框内融合。