二肽基肽酶 IX； DPP9

二肽基肽酶 IV 相关蛋白 2； DPRP2

HGNC 批准的基因符号：DPP9

细胞遗传学定位：19p13.3 基因组坐标（GRCh38）：19:4,675,227-4,723,842（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

通过在 EST 数据库中搜索与 DPP4（102720） 催化结构域相似的序列，然后通过骨骼肌和慢性粒细胞白血病（K-562） 细胞系 cDNA 文库的 PCR 和 5-prime RACE，Olsen 和 Wagtmann（2002） 克隆了 DPP9。 推导的 863 个氨基酸的蛋白质的计算分子量约为 98 kD。 从 K-562 细胞系 cDNA 文库中克隆的选择性剪接转录物在 5-prime 非翻译区中缺少外显子 2，并编码相同的推导蛋白。 使用替代起始密码子将产生含有 29 个以上氨基酸的 DPP9 蛋白。 DPP9 包含一个活性位点丝氨酸蛋白酶基序（GWSYG） 和 2 个 N-糖基化位点。 DPP9 中形成催化三联体的丝氨酸、天冬氨酸和组氨酸残基的顺序和间距与 DPP4 是保守的。 DPP9 缺乏 N 端信号序列和跨膜结构域。 它与 DPP8（606879） 具有 58% 的氨基酸同一性，与小鼠 Dpp9 具有 92% 的氨基酸同一性。 Northern 印迹分析检测到 4.4 kb 转录物的普遍表达。 最高表达在骨骼肌、心脏和肝脏中，最低表达在脑中。 蛋白质印迹分析检测到所有检查的细胞系中 DPP9 的表达，包括不表达 DPP4 的 T 淋巴母细胞系。 体外翻译产生可溶性蛋白，经 SDS-PAGE 检测其表观分子量为 98 kD。

通过 PCR，Qi 等人（2003）从结肠 cDNA 文库中克隆了 DPP9。 DPP9 与 DPP4 具有 19% 的氨基酸同一性，其中 C 端序列相似性最大。 它与 DPP10（608209） 具有 20% 的氨基酸同一性。 Northern 印迹分析揭示了 4.5 kb 转录物的普遍表达，其中在肝脏和肌肉中表达最高。 在肝脏中也发现了 5.0 和 1.4 kb 的转录本。 Western blot分析检测重组DPP9表达为100 kD的胞质蛋白。

▼ 基因功能

Qi 等人通过使用几种合成肽进行生化分析（2003）确定DPP9和DPP8表现出与DPP4相似的脯氨酰寡肽酶活性。 在 pH 值 7.5 至 8.5 之间测得最大活性。 活性被广泛的丝氨酸蛋白酶抑制剂抑制，但不被抑肽酶抑制，抑肽酶对胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶具有特异性。

▼ 基因结构

Olsen 和 Wagtmann（2002） 确定 DPP9 基因包含 22 个外显子，跨度为 48.7 kb。 该启动子区域具有管家基因启动子的典型特征，即高GC含量、多个转录起始位点以及缺乏TATAA框。

▼ 测绘

通过基因组序列分析，Olsen 和 Wagtmann（2002） 将 DPP9 基因定位到染色体 19p13.3。 他们将小鼠 Dpp9 基因定位到小鼠 17 号染色体的一个区域，该区域显示出与人类染色体 19p13.3 同线性的同源性。