富含脯氨酸的γ-羧基谷氨酸蛋白1； PRRG1

• 富含脯氨酸的 GLA 蛋白 1； PRGP1

HGNC 批准的基因符号：PRRG1

细胞遗传学定位：Xp21.1 基因组坐标（GRCh38）：X:37,349,363-37,457,290（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

已在多种蛋白质（包括多种凝血因子和抗凝因子）的 N 端 48 个氨基酸内鉴定出含有 9 至 12 个 γ-羧基谷氨酸（Gla） 残基的同源结构域。 这些 Gla 结构域内的 Gla 残基是通过位于粗面内质网中的维生素 K 依赖性 γ-羧化酶（137167） 对特定谷氨酸残基进行翻译后修饰而产生的。 该反应需要前肽中包含的γ-羧化识别序列，该前肽两侧是信号肽和发生γ-羧化的成熟蛋白的N端结构域。 Gla 结构域的正确构象需要多个 Gla 残基对钙的协调。 通过搜索 EST 数据库，该数据库包含源自已知人类 Gla 结构域序列的高度保守区域的氨基酸序列，Kulman 等人（1997） 鉴定了 2 种新的包含 Gla 结构域的蛋白：PRRG1 和 PRRG2（604429），他们分别将其称为 PRGP1 和 PRGP2。 他们分离出 4.5kb 和 1.8kb 全长 cDNA，分别对应于含有 3.7kb 和 0.9kb 3-prime 非翻译区的选择性多腺苷酸化 PRRG1 转录本。 由于 Northern 印迹分析仅检测到大约 4.6 kb PRRG1 转录本，Kulman 等人（1997） 得出结论，较长的转录本是主要形式。 预测的 218 个氨基酸的 PRRG1 蛋白具有 20 个氨基酸的前肽，其中包含与 γ-羧化有关的高度保守的残基； N-末端Gla结构域； 跨膜区； 富含脯氨酸的 C 末端区域包含 PPXY 和 PXXP 基序，它们分别存在于与 WW 结构域和 SH3 结构域相互作用的蛋白质中。 与所有其他已知的含有 Gla 结构域的蛋白质不同，PRRG1 缺乏可辨别的信号肽。 作者指出，PRRG1 的 C 末端很可能位于细胞质中。 Northern blot分析显示PRRG1在多种组织中表达，其中在脊髓中表达量最高。

▼ 测绘

Gross（2014） 根据 PRRG1 序列（GenBank AF009242） 与基因组序列（GRCh38） 的比对，将 PRRG1 基因对应到染色体 Xp21.1。