磷酸酯样 3; PDCL3

• 病毒性 IAP 相关因素； VIAF
• PHLP2A

HGNC 批准的基因符号：PDCL3

细胞遗传学位置：2q11.2 基因组坐标（GRCh38）：2:100,562,992-100,577,471（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

凋亡蛋白抑制剂（IAP） 参与细胞凋亡抑制、信号转导、细胞周期控制和基因调控。 Wilkinson 等人在 B 细胞 cDNA 文库的酵母 2 杂交筛选中使用杆状病毒 Op-IAP 作为诱饵，然后搜索 EST 数据库（2004）获得了编码PDCL3的全长cDNA，他们将其命名为VIAF。 推导的 239 个氨基酸蛋白质的计算分子量为 28 kD。 Northern 印迹分析检测到所有检查组织中 1.2 kb 转录物的可变表达。 表位标记的内源 VIAF 显示细胞质表达。 数据库分析揭示了 VIAF 在真核生物中的保守性。

斯特林等人（2007） 指出 PDCL3（他们称之为 PHLP2A）包含一个 N 末端螺旋结构域、一个中央硫氧还蛋白（TXN; 187700） 样折叠和一个带电荷的 C 末端结构域。

▼ 基因功能

通过酵母 2-杂交分析和体外蛋白质相互作用测定，Wilkinson 等人（2004）表明VIAF与杆状病毒Op-IAP相互作用并且VIAF的C端128个氨基酸足以相互作用。 VIAF 过表达不会改变 Op-IAP 阻止 BAX（600040） 介导的细胞凋亡的能力。 然而，在人胚胎肾细胞中，通过 RNA 干扰抑制 VIAF 会在 BAX 诱导细胞凋亡程序后抑制 半胱天冬酶-3（CASP3；600636） 的加工。 VIAF 是 Op-IAP 介导的泛素化的底物，表明 VIAF 可能以泛素化依赖性方式受到 IAP 蛋白的调节。 威尔金森等人（2004） 得出结论，VIAF 在细胞凋亡过程中调节半胱天冬酶的激活。

斯特林等人（2007） 表明，与其酵母直系同源物 Plp2 类似，人 PHLP2A 与含有 TCP1（186980） 复合物的伴侣蛋白共沉淀（CCT；参见 605139）。 过量的人 PHLP2A 会抑制肌节蛋白（参见 102610）折叠为其天然构象，并导致非天然肌节蛋白在 CCT 和折叠前蛋白（参见 604897）复合物中积累。 体外翻译的肌节蛋白和 β-微管蛋白（TUBB; 191130） 用 PHLP2A 沉淀，这需要网织红细胞裂解液中存在内源性 CCT。 斯特林等人（2007） 得出结论，PHLP2A 调节 CCT 底物的折叠。

▼ 测绘

Gross（2018） 根据 PDCL3 序列（GenBank BC001021） 与基因组序列（GRCh38） 的比对，将 PDCL3 基因对应到染色体 2q11.2。