含脱水解酶结构域的蛋白质 10、去棕榈酰化酶; ABHD10

• 含 α-β 水解酶结构域的蛋白质 10
• 麦酚酸酰基葡萄糖醛酸酯酶，线粒体

HGNC 批准的基因符号：ABHD10

细胞遗传学位置：3q13.2 基因组坐标（GRCh38）：3:111,979,025-111,993,367（来自 NCBI）

▼ 说明

ABHD10 是一种线粒体蛋白，参与霉酚酸酰基葡糖苷酸（AcMPAG） 和丙磺舒酰基葡糖苷酸（PRAG） 的脱葡糖醛酸化（Iwamura 等人，2012 年；Ito 等人，2014 年）。 ABHD10 还具有 S-去棕榈酰化酶活性并调节线粒体氧化还原稳态（Cao et al., 2019）。

▼ 克隆与表达

岩村等人（2012）从人肝脏中纯化ABHD10，并通过人肝脏RNA的RT-PCR克隆全长cDNA。 推导的 306 个氨基酸的 ABHD10 蛋白含有推定的 52 个氨基酸的 N 端转运肽。 通过 SDS-PAGE 检测，人肝脏 ABHD10 的表观分子质量为 28 kD。

使用分馏分析，Cao 等人（2019） 表明 ABHD10 在 HepG2 细胞的线粒体中高度富集。

▼ 测绘

Gross（2020） 根据 ABHD10 序列（GenBank BC014516） 与基因组序列（GRCh38） 的比对，将 ABHD10 基因对应到染色体 3q13.2。

▼ 基因功能

岩村等人（2012） 确定 ABHD10 是负责人肝脏中 AcMPAG 脱葡萄糖醛酸化的主要酶。

伊藤等人（2014） 表明，多种 UDP-葡萄糖醛酸基转移酶（UGT） 亚型（例如 UGT1A1；191740）有助于丙磺舒的酰基葡萄糖醛酸化，在人肝脏中生成 PRAG。 另一方面，ABHD10 催化 PRAG 脱葡萄糖醛酸化生成丙磺舒，从而抑制人肝脏中 UGT 形成 PRAG。

曹等人（2019） 发现人类 ABHD10 具有肽 S-脱酰酶活性，并像其他酰基蛋白硫酯酶一样调节线粒体的抗氧化缓冲能力。 小鼠 Abhd10 的体外分析和结构表征表明，ABHD10 还具有线粒体 S-去棕榈酰化酶活性。 PRDX5（606583） 是 ABHD10 S-去棕榈酰化活性的靶标，ABHD10 通过调节 PRDX5 在其活性位点 cys100 处的 S-棕榈酰化来调节线粒体氧化还原缓冲能力。 cys100 的 S-棕榈酰化阻断了 PRDX5 的抗氧化活性，而 ABHD10 的 S-去棕榈酰化释放了 PRDX5 的活性形式，然后与 H2O2 反应以淬灭其氧化特性。 在氧化应激条件下，ABHD10 的敲低会降低 HEK293T 和 HeLa 细胞的细胞活力，表明 ABHD10 调节线粒体氧化还原稳态。