CHAPERONIN CONTAINING T-COMPLEX POLYPEPTIDE 1, 子单元 3

分子伴侣蛋白是能够以较高顺序的结构折叠或组装新生蛋白质的蛋白质。称为TCP1环复合物（TRiC）的分子伴侣在肌节蛋白和微管蛋白折叠中起作用。TRiC由6至9种不同蛋白质的2个异聚亚基组成。在这种复合物中发现了丰富的睾丸生殖细胞蛋白胞质T复合蛋白-1（TCP1; 186980）。TRiC的其他成分，例如TRIC5，是与TCP1相关的蛋白质（Sevigny等，1994）。

细胞遗传学的位置：1q22
基因组坐标（GRCh38）：1：156,308,967-156,338,291

▼ 克隆和表达
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乔利等（1994）克隆了对应于Frydman等人描述的牛TRiCP5亚基的胰蛋白酶消化片段的小鼠cDNA（1992）。小鼠TRiCP5与小鼠Tcp1具有48％的核苷酸同源性和34％的氨基酸同源性。它是一种胞质蛋白，也存在于几种培养的人类细胞系的核基质中。此外，像TCP1一样，它在睾丸中得到高度表达。

Sevigny等（1994）克隆了与小鼠TRiCP5同源的部分人cDNA克隆。

Walkley等（1996）从肾脏文库克隆了人cDNA。1.9kb cDNA编码一个预测的544个氨基酸的蛋白质，与小鼠序列相似，相似度为98％，与酵母基因相似，相似度为75％。mRNA在多种人体组织中表达，并在小鼠睾丸中高水平表达。

Sevigny等（1996）克隆了编码小鼠P5亚基的基因。

▼ 基因功能
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费尔德曼等（1999）证明，伴侣蛋白TRiC 直接介导了VHL蛋白（608537）与其伴侣蛋白伸蛋白 B（600787）和伸蛋白C（600788）的折叠和组装。他们的结果确定了TRiC在介导寡聚中的新作用。

▼ 基因结构
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Sevigny等（1996年）确定小鼠Tric5基因包含14个外显子，分布在25 kb的基因组DNA内。Sevigny等（1996年）使用引物延伸来证明Tric5基因的多个转录起点。这被认为与转录起点上游没有任何明显的TATA框一致。

▼ 测绘
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Sevigny等（1994年）通过荧光原位杂交将TRIC5基因定位到1q23号染色体。Sevigny等人暗示，人类TRIC5基因不像其他TCP1相关蛋白那样位于6号染色体上（1994年），编码TCP1环复合物中存在的TCP1相关蛋白的基因可能没有组织成簇，因此不受顺式作用控制区（如参与球蛋白合成调控的LCR）同步调控。

Sevigny等（1996年）表明，小鼠基因组包含1个Tric5基因和1个Tric5假基因分别位于3F和5B染色体上。