羧肽酶M

羧肽酶特异性去除COOH末端的碱性氨基酸（精氨酸或赖氨酸）。它们在许多生物学过程中具有重要的功能，包括激活，失活或调节肽激素活性以及改变蛋白质和酶的物理性质。羧肽酶M是在许多组织和培养细胞中发现的膜结合型精氨酸/赖氨酸羧肽酶。Rehli等（1995）发现其表达与单核细胞向巨噬细胞分化有关。

细胞遗传学位置：12q15
基因座标（GRCh38）：12：68,842,192-68,963,468

Tan等（1989）描述了人胎盘cDNA文库中人羧肽酶M的cDNA的分子克隆和测序。2-kb cDNA包含一个1,317个碱基对的开放解读码组，编码一个439个氨基酸的蛋白质。序列分析显示在NH（2）和羧基末端的疏水区域。有6个潜在的天冬酰胺连接的糖基化位点。观察到的与其他羧肽酶的序列同源性如下：人血浆羧肽酶N（212070），41％；人血浆羧肽酶N（212070），41％。牛羧肽酶H（114855），41％; 牛胰腺羧肽酶A和B占15％。羧肽酶A和B的活性位点残基在羧肽酶M中保守。

从12号染色体上的高迁移率族蛋白基因（600698）区域构建一个YAC重叠群（1995年）发现了一个STS，它具有135个核苷酸的片段，与CPM基因的已知cDNA序列完全匹配，而CPM基因以前没有被定位。他们最初使用体细胞杂种分析（CASH）通过染色体分配将CPM基因定位到12q31-qter。通过荧光原位杂交分析还显示含有该序列的YAC克隆对应到12q15。