M 相磷酸蛋白 1; MPHOSPH1

MPP1
与 PIN1 相互作用的驱动蛋白相关电机； KRMP1

HGNC 批准的基因符号：KIF20B

细胞遗传学位置：10q23.31 基因组坐标（GRCh38）：10:89,701,589-89,774,933（来自 NCBI）

▼ 正文

细胞从间期到有丝分裂的进展涉及细胞结构和活动的改变。从 G2 期到 M 期的转变是由 M 期促进因子或 MPF 诱导的（参见 CCNB1；123836）。在M期，许多蛋白质被MPF直接磷酸化或被MPF激活的激酶间接磷酸化。这些 M 相磷蛋白（MPP 或 MPHOSPH）允许分解间期结构并生成 M 相酶活性和结构。

▼ 克隆与表达

Westendorf 等人通过使用含有相关激酶的 M 期胞质溶胶处理细菌表达文库，然后使用 MPM2 抗体进行免疫筛选（1994）分离了编码 MPHOSPH1 的部分 cDNA，他们将其称为 MPP1，和 MPHOSPH2，他们将其称为 MPP2（FOXM1; 602341）。序列分析预测，部分 MPHOSPH1 cDNA 编码 566 个氨基酸的蛋白质，其中前 302 个氨基酸形成卷曲螺旋 α 螺旋。作者确定 MPHOSPH 蛋白的 MPM2 抗体反应位点由 5 个氨基酸序列组成，其中包含疏水残基、推定的磷酸化残基（脯氨酸）、另一个疏水残基，最后是碱性或疏水残基（例如 LTPLK）。

通过免疫印迹分析，Matsumoto-Taniura 等人（1996）表明，当磷酸化时，MPHOSPH1 在 M 期细胞中表达为 220 kD 的蛋白质。免疫荧光显微镜将 MPHOSPH1 定位于间期细胞和有丝分裂细胞的点状细胞质灶中，分别在中心体和有丝分裂纺锤体中浓度。

Kamimoto 等人通过使用硬皮病（181750）患者的血清筛选 HeLa cDNA 表达文库，然后进行 RACE 和 EST 数据库搜索（2001）获得了编码 MPHOSPH1 的全长 cDNA，他们将其称为与 PIN1 相互作用的驱动蛋白相关运动（601052）或 KRMP1。序列分析预测，1,780 个氨基酸的 KRMP1 蛋白含有一个 N 末端驱动蛋白运动结构域，具有 2 个潜在的核输出信号（NES）；具有 2 个潜在核定位信号（NLS）和 2 个潜在 NES 的中央茎结构域；和具有 1 NLS 的 C 端球状尾结构域。 Westendorf 等人鉴定出 MPP1 蛋白（1994）与 KRMP1 的 C 端 566 个氨基酸相同。免疫印迹分析显示 220 kD KRMP1 蛋白的表达。功能分析确定 N 末端驱动蛋白相关序列是先天 ATP 酶。此外，N 端头域被酪蛋白激酶 II 相对较弱地磷酸化（参见 115440），而 C 端尾域被 CDC2 激酶强烈磷酸化（116940）。免疫沉淀分析表明，大约 1,000 个残基的茎结构域有助于形成 α 螺旋卷曲螺旋结构。共聚焦显微镜证明 KRMP1 在分裂间期定位于细胞质和核仁中。 Far Western blot 分析显示 KRMP1 的尾部结构域通过 PIN1 的 N 端 WW 结构域与 PIN1 结合。流式细胞术分析确定，KRMP1 过表达诱导的细胞周期停滞可以通过添加 PIN1 来挽救。上本等人（2001）得出结论，KRMP1 是 PIN1 调节的有丝分裂靶标，反之亦然。

▼ 测绘

国际辐射混合测绘联盟将 MPHOSPH1 基因定位到 10 号染色体（D10S1571）。