CD160 抗原; CD160

• 自然杀伤细胞受体 BY55； BY55

HGNC 批准的基因符号：CD160

细胞遗传学位置：1q21.1 基因组坐标（GRCh38）：1:145,719,311-145,739,287（来自 NCBI）

▼ 克隆与表达

阿努曼森等人（1998） 使用从 4 个供体的自然杀伤（NK） 细胞中汇集的 mRNA，通过 COS 细胞表达克隆分离了编码 BY55 的基因。 1.3 kb cDNA 转录本的序列预测出富含半胱氨酸的糖基磷脂酰肌醇（GPI） 锚定蛋白，由 181 个氨基酸组成。 该蛋白含有 2 个 N 连接糖基化位点和一个与 MHC 结合受体（统称为杀伤抑制受体（KIR））弱同源的胞外 Ig 样（参见 147100、300137）结构域。 Northern 印迹分析仅在脾脏、外周血和小肠中检测到 BY55。 BY55 mRNA 表达仅限于功能性 NK 和 T 细胞毒性淋巴细胞，特别是 CD56（dim）/CD16+ NK 细胞和 CD8+、CD28-、CD11b+ 外周血或肠上皮内 T 淋巴细胞。 在 B 淋巴细胞细胞系、T 细胞白血病细胞系或骨髓细胞系中未发现表达。 麦萨等人（1993） 表明，BY55 的单克隆抗体可以免疫沉淀来自 NK 样细胞系的 80 kD 蛋白质以及丰度较低的 27 kD 蛋白质。 阿努曼森等人（1998） 发现通过用二硫苏糖醇和碘乙酰胺还原免疫沉淀的 BY55 蛋白，可以增加 27-至 80-kD 蛋白的相对量，这表明较小的预测蛋白大小是正确的，并且 BY55 是紧密二硫键连接的多聚体。 磷脂酰肌醇特异性磷脂酶 C 从 NK 样细胞系中裂解 BY55，证实 BY55 蛋白通过 GPI 连接锚定在细胞表面。

▼ 基因功能

阿格拉瓦尔等人（1999） 证明 BY55 的最佳结合需要 MHC I 类复合物的事先聚集。 他们认为，BY55 表达代表了缺乏 CD28 的记忆 T 淋巴细胞（例如 BY55+ 的肠上皮内 T 细胞）中 CD28（186760） 刺激的额外和/或替代途径。