小 ADP-核糖基化因子 GTP 酶激活蛋白 2

网格蛋白（参见 CLTC，601025）包被的囊泡对于细胞内脂质、蛋白质和膜隔室之间的货物转移是必不可少的。SMAP2 是一种 GTP 酶激活蛋白（GAP），参与早期内体和反式高尔基网络（TGN） 之间网格蛋白包被的囊泡的逆行转移（ Natsume et al., 2006 ）。

▼ 克隆与表达

夏目等人（2006）克隆小鼠 Smap2。推导出的 428 个氨基酸蛋白质的计算分子量为 47 kD，与小鼠 Smap1（ 611372 ） 具有 50% 的同一性。Smap2 具有 N 端 Arf（参见ARF1，103180）GAP 结构域，随后是网格蛋白相互作用结构域、保守结构域和网格蛋白组装蛋白 Calm（PICALM；603025）的预测结合结构域。在转染的 HeLa 细胞中，表位标记的 Smap2 定位于点状病灶和与网格蛋白、AP1（见603533）和 Epsinr（CLINT1；607265）在早期内体/TGN 上的染色重叠的近核结构。

▼ 基因功能

通过对小鼠 Smap2 的域分析，Natsume 等人（2006）发现 N 端结构域作为 Arf1 和 Arf6（ 600464 ）、中心结构域结合网格蛋白重链和 C 端结构域结合 CALM 的 ArfGAP 发挥作用。Smap2 的过表达损害了表位标记的 Tgn38（TGOLN2；603062）从早期内体到 TGN 的转运。

通过在小鼠 Smap2 和 Smap1 之间交换域，Sakakura 等人（2011）确定 Smap2 的 C 端结构域（从氨基酸 339 开始）对于 Smap2 亚细胞定位是必需的。该结构域对于 Arf 特异性和与 CALM 的结合也很重要。与 CALM 的结合似乎不会指导 Smap2 亚细胞定位。

Kobayashi 等人使用缺乏 Smap1 和/或 Smap2 的小鼠胚胎成纤维细胞（2014）发现任一 Smap 都足以满足 Arf6 依赖性转铁蛋白受体（TFRC; 190010 ） 的内吞作用，而转铁蛋白（TF; 190000 ） 仅在没有 Smap1 和 Smap2 的情况下才会受损。共免疫沉淀分析显示 Smap1 和 Smap2 相互作用。域分析表明，Smap1 的中央或 C 端域和 Smap2 的 C 端域介导了相互作用。

▼ 测绘

Hartz（2016）基于 SMAP2 序列（GenBank AL133206 ） 与基因组序列（GRCh38） 的比对，将 SMAP2 基因对应到染色体 1p34.2。