高尔基体自身抗原，高尔金亚家族 A，7

Ohta 等人在 HeLa 细胞 cDNA 文库的酵母 2-杂交筛选中使用 GCP170（GOLGA3； 602581 ）的 N 端结构域作为诱饵（2003）克隆了 GOLGA7，他们将其命名为 GCP16。推导出的 137 个氨基酸蛋白质的计算分子量为 16 kD。GCP16 包含一个短的螺旋结构域。Northern 印迹分析在所有检查的组织中检测到一个 2.0-kb 的转录本，在睾丸、卵巢和脾脏中有大量表达。相似性搜索揭示了小鼠、线虫和苍蝇中的 GCP16 同源物，但酵母和植物中没有。免疫电子显微镜检测到与高尔基体和相关结构相关的 GCP16。SDS-PAGE 检测到表观分子量为 16 kD 的内源性 GCP16。

通过在数据库中搜索 S. pombe Erf4 的同源物，Swarthout 等人（2005）确定了 GCP16。Northern 印迹分析在除结肠和胸腺外的所有人体组织中检测到一个 1.9-kb 的转录本。转染的人胚胎肾细胞的共聚焦显微镜显示表位标记的 GCP16 与 DHHC9（ZDHHC9; 300646 ） 在高尔基体 共定位

▼ 基因功能

通过 HeLa 细胞提取物的免疫共沉淀，Ohta 等人（2003）证实原生 GCP16 和 GCP170 相互作用。GCP16 在 COS-1 细胞中的过表达抑制了蛋白质从高尔基体到细胞表面的转运。

Swarthout 等人（2005）发现 DHHC9 和 GCP16 在转染的人胚胎肾细胞中共免疫沉淀。在昆虫细胞中表达后，DHHC9/GCP16 复合物显示出蛋白质酰基转移酶活性，导致放射性棕榈酸酯掺入 DHHC9 和 HRAS（ 190020 ） 底物。DHHC9 的自酰化和 HRAS 的棕榈酰化都取决于复合物中 GCP16 的存在，当 DHHC9 的 DHHC 基序的保守 cys169 突变为丝氨酸时，没有观察到活性。纯化的 DHHC9/GCP16 复合物还显示出对 NRAS（ 164790 ） 底物的蛋白酰基转移酶活性，但对含有 N-末端棕榈酰化基序的底物则没有。DHHC9 似乎需要 GCP16 来保证蛋白质的稳定性。

▼ 生化特征

尽管没有疏水结构域，Ohta 等人（2003）发现 GCP16 在用 brefeldin A 处理后表现为完整的高尔基体膜蛋白。携带放射性标记的棕榈酸的 GCP16 的突变分析表明 GCP16 在 cys69 和 cys72 处被酰化，这是其与膜紧密结合的原因。缺乏一个或另一个酰化位点的突变蛋白保留了高尔基体膜靶向，但缺乏这两个位点的突变体分散到细胞质中，表明酰化将 GCP16 锚定到高尔基体膜上。

▼ 测绘

国际辐射混合绘图联盟将 GOLGA7 基因对应到 8 号染色体（ RH66402 ）。