FSD1 N-末端样蛋白

通过筛选骨肉瘤 cDNA 表达文库来鉴定微管相关蛋白，Stein 等人（2002）克隆了 FSD1NL，他们称之为 MIR1。推导出的 496 个氨基酸的蛋白质包含一个卷曲螺旋区域，随后是一个纤连蛋白 3 型（FN3；参见135600 ） 结构域和一个 C 端 B30.2 框，所有这些都被认为是蛋白质-蛋白质相互作用结构域. MIR1 在 FN3 和 B30.2 结构域之间也有一个 20 个氨基酸的区域，该区域具有脯氨酸导向的细胞周期蛋白依赖性丝氨酸/苏氨酸激酶的多个共有序列（参见 CDK5；123831）。几种人体组织的 Northern 印迹分析仅在大脑中检测到 MIR1 的表达。RNA 斑点印迹分析在测试的成人大脑的所有区域检测到 MIR1，但在胎儿大脑中几乎没有发现表达。MIR1 在胎儿和成人胸腺、垂体和睾丸中的表达水平也较低，在其他几个组织中表达较弱。在心肌或骨骼肌中未检测到表达。蛋白质印迹分析在人骨肉瘤细胞系以及大鼠和牛脑细胞质中检测到表观分子量为 65 kD 的内源性 MIR1。

▼ 基因功能

斯坦等人（2002）发现内源性 Mir1 与中心体的关联取决于小仓鼠肾细胞的细胞周期阶段。Mir1 在 G2/M 转换时与中心体分离，并在后期被招募回纺锤体两极。当在间期过表达时，人类 MIR1 沿着微管丝结合，变得稳定、捆绑并从中心体分离。当在有丝分裂过程中过度表达时，MIR1 从微管中解离出来，但它仍然影响γ-微管蛋白（TUBG1；191135 ） 在纺锤体两极的正常聚焦定位。与间期微管的紧密结合似乎需要 MIR1 的寡聚状态，并且在细胞周期蛋白依赖性激酶位点有丝分裂中的磷酸化削弱了相互作用。

▼ 测绘

通过基因组序列分析，Carim-Todd 等人（2001）将 FSD1NL 基因对应到染色体 9q31。