锚蛋白重复结构域蛋白 13B

ANKRD13 家族的一些成员，例如 ANKRD13B，在调节细胞表面蛋白的内化中发挥作用（Tanno 等人，2012 年）。

▼ 克隆与表达

坦诺等人（2012）克隆了人类 ANKRD13B。推导出的 626 个氨基酸蛋白包含 3 个 N 端锚蛋白重复序列​​和 3 个推定的 C 端泛素相互作用基序。HeLa 细胞的免疫荧光分析显示 ANKRD13B 定位于质膜以及早期和晚期内体。

▼ 基因功能

单泛素化和/或 lys63 连接的多泛素链充当内吞作用信号，这些信号被标记到各种细胞表面整合膜蛋白上。内吞机制的蛋白质也受其自身泛素化的调节。Tanno 等人使用免疫沉淀和蛋白质印迹分析 EGF（ 131530 ） 刺激的 HeLa 细胞（2012）表明 ANKRD13A（ 615123 ）、ANKRD13B 和 ANKRD13D（ 615126 ），但不是 ANKRD13C（ 615125 ） ，与泛素化 EGF 受体（EGFR; 131550 ） 结合。坦诺等人（2012）发现 ANKRD13A 本身是单泛素化的，这种泛素化干扰了 ANKRD13A 和泛素化 EGFR 之间的相互作用。ANKRD13A 的泛素化和 ANKRD13A 与 EGFR 的结合都需要 ANKRD13A 的泛素相互作用基序。蛋白质结合分析显示 ANKRD13A、ANKRD13B 和 ANKRD13D 与 lys63 连接的多泛素链结合，但不与 lys48 连接的多泛素链结合。泛素链长度在 4 到 7 个单位之间时结合亲和力较高，对较短泛素链长度的亲和力较低或没有亲和力。ANKRD13A、ANKRD13B 和 ANKRD13B 的过表达延迟但不完全抑制配体诱导的 EGFR 内化。ANKRD13 蛋白对 EGFR 降解没有影响。ANKRD13A 的过表达也抑制了非泛素化货物的摄取，例如转铁蛋白受体（TFRC;190010 ）。

▼ 测绘

Hartz（2013）基于 ANKRD13B 序列（GenBank AK098421 ） 与基因组序列（GRCh37） 的比对，将 ANKRD13B 基因对应到染色体 17q11.2。