C 型凝集素域家族 17，成员 A

CLEC17A 基因编码一种膜结合的钙依赖性（C 型）聚糖结合受体（凝集素），该受体在生发中心的特定增殖 B 细胞群中表达（Graham 等，2009）。

▼ 克隆与表达

格雷厄姆等人（2009）从人类脾脏 cDNA 文库中克隆出 CLEC17A，他们称之为 prolectin。II 型跨膜 CLEC17A 蛋白包含一个扩展的细胞内 N 端结构域，包含至少 3 个潜在的 SH2 结合位点和 8 个潜在的 SH3 结合位点，以及一个 C 端细胞外 C 型碳水化合物识别结构域（CRD）。在大鼠 6 成纤维细胞中的转染实验表明 CLEC17A 存在于细胞表面。发现从这些成纤维细胞中分离的 CLEC17A 蛋白可形成分子量超过 175 kD 的二硫键连接的寡聚体，与四聚体形成一致。免疫组织化学分析表明，CLEC17A 在各种组织的生发中心表达，包括淋巴结、扁桃体、胃、肠、阑尾和脾脏。免疫荧光证实 CLEC17A 定位于分裂的 B 细胞。

▼ 基因结构

格雷厄姆等人（2009）确定 CLEC17A 基因包含 14 个外显子。

▼ 测绘

格雷厄姆等人（2009）指出 CLEC17A 基因对应到 19 号染色体的长臂。然而，Gross（2016）根据 CLEC17A 序列（GenBank BC140848 ） 与基因组序列（GRCh38） 的比对，将 CLEC17A 基因对应到染色体 19p13.12 ）。

▼ 基因功能

格雷厄姆等人（2009）观察到 CLEC17A 的细胞外结构域对甘露糖、岩藻糖和 N-乙酰氨基葡萄糖具有相似的结合亲和力，并且在固相测定中与半乳糖的结合要弱得多。使用聚糖阵列对糖结合特异性的更详细分析表明，CLEC17A 的 CRD 结合末端甘露糖或岩藻糖残基的配体。抗体印迹表明 Grb2 与 CLEC17A 共纯化，表明 CLEC17A 直接或间接与细胞内信号传导机制相互作用。转染的大鼠 6 成纤维细胞未显示新糖蛋白（125-I-Man-BSA） 配体的摄取或加工，表明 CLEC17A 不介导内吞作用。