蛋白激酶 D2

通过 EST 数据库搜索丝氨酸激酶的保守 C 末端序列并筛选人导管胰腺 cDNA 文库，Sturany 等人（2001）克隆了一种新的丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶，他们称之为 PKD2。推导出的 878 个氨基酸的蛋白质，其预测分子量为 97 kD，包含一个预测为跨膜区域的 N 端疏水区域、2 个形成锌指状重复的富含半胱氨酸的基序、一个 血小板-白细胞C 激酶底物 同源域、和一个推定的激酶结构域，其中包含 ATP 结合共有序列。激酶活性所必需的不变天冬氨酸位于丝氨酸/苏氨酸激酶中保守的基序内。第一个锌指状结构域与 PKD/PKC-mu（PRKCM; 605435 ） 中的相应结构域具有 88% 的同一性） 和 PKC-nu（PRKCN; 607077 ）。Northern印迹分析检测到一个4-kb转录本的低表达；在胰腺、心脏、肺、平滑肌和脑中观察到较高水平，在肾脏和肝脏中观察到较低水平。SDS-PAGE 揭示了一种分子量为 105 kD 的蛋白质，内源性 PRKD2 或转染后表达的蛋白质的蛋白质印迹分析也是如此。

▼ 基因功能

Sturany 等人（2001）证明佛波酯与 PRKD2 的双链锌指状基序结合，以及佛波酯刺激后的自磷酸化。添加磷脂酰-L-丝氨酸引起协同刺激。通过 SDS-PAGE，佛波酯激活的 PRKD2 比非活性 PRKD2 迁移得更慢，表明激活后过度磷酸化。

▼ 测绘

国际辐射混合绘图联盟将 PRKD2 基因对应到 19 号染色体（ R67403 ）。