钙调蛋白

钙调蛋白，一种20 kD的钙结合蛋白（也称为中心蛋白），已从单细胞绿藻衣藻中纯化并克隆到DNA水平。它显示了与酿酒酵母CDC31基因产物的强氨基酸序列相关性（50％）。检查衣原体钙联蛋白和酵母CDC31中的突变体表明，这些蛋白质是这些细胞中中心体（主要的微管组织中心； MTOC）正确复制和分离所必需的。Lee and Huang（1993）使用衣藻衣原体的编码区筛选人脐静脉内皮cDNA文库分离出部分人类同源物。他们从T细胞淋巴细胞白血病cDNA文库中分离出的全长人cDNA，编码一个具有4个潜在的EF手钙结合结构域的推断的72个氨基酸的蛋白质。该蛋白质与其藻类对应物具有70％的序列同一性。Northern印迹分析表明了单一大小的RNA种类的普遍表达。在HeLa和BHK细胞中，Lee和Huang（1993）都将钙调蛋白鉴定为21-kD多肽，特异性定位于相间和有丝分裂细胞的中心体。从藻类到人类的高水平保守性及其与中心体的联系表明钙钙蛋白在微管组织中心的结构和功能中起着基本作用。

细胞遗传学位置：Xq28
基因组坐标（GRCh38）：X：152,826,993-152,830,756

▼ 测绘
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田中等（1994）通过荧光原位杂交证明CALT基因位于Xq28上。通过对Xq28地区的YAC进行PCR和Southern分析，Chatterjee等人（1995年）改进了CALT基因在DXS1104和DXS52基因座之间的分配。在小鼠中，他们表明它同样位于X染色体上的这些标记之间。

▼ 动物模型
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Ying等（2014年）发现Cetn2基因敲除小鼠以孟德尔比率出生，出生时看起来正常。小鼠发展为由记忆障碍和脑积水组成的综合征性纤毛病。但是，它们没有显示出视网膜表型。Ying等（2019）生成的Cetn3（602907）-/-小鼠以孟德尔比例出生，是活的和可育的，并且没有综合征性纤毛病。Cetn3-/-小鼠的视网膜形态和功能正常。但是，Cetn2 / Cetn3双敲除小鼠以非孟德尔比例出生，并表现出综合征性睫状病变和进行性视网膜变性。暗视视网膜电图的定量显示，Cetn2 +/- Cetn3-/-小鼠的视网膜对Cetn2 / Cetn3双敲除小鼠和野生型或Cetn3-/-小鼠的轻中间光有反应，表明单倍体功能不足。Cetn2和Cetn3的损失降低了Rp1（180100）应答轴突长度，并导致Cetn1在连接纤毛（CC）中心积累，在远端和近端耗竭。双敲除小鼠的光感受器显示CC微管逐渐脱乙酰化，但近端外部区段（OS）轴突微管的超乙酰化。此外，OS光盘未对准，CC / axonemes膨胀。Cetn2和Cetn3缺陷型感光细胞的远端CC扩张与CC中Spata7的逐渐耗竭有关（609868）。