IgA 恒重链 1

IgA是身体分泌物中的主要免疫球蛋白类，例如唾液、眼泪、支气管分泌物、鼻粘膜分泌物、前列腺液、阴道分泌物和小肠的粘液分泌物。它既可以用于防御局部感染，也可以防止外来抗原进入一般免疫系统。

缺失 18 号染色体的患者缺乏某些免疫球蛋白表明结构和/或控制基因定位于该染色体（Finley 等人，1968 年）。Vyas 和 Fudenberg（1970）描述了 IgA 的同种异型，使用来自表现出过敏性输血反应的患者的同种抗体。IgA2 具有 Am（1） 和 Am（2） 遗传标记。IgA2 的 Am（1） 同种异型缺乏连接重链和轻链的二硫键，而是由非共价连接到一对二硫键重链的二硫键轻链组成。勒弗朗克等人（1983）首次证明了假 γ 基因，它位于 α-1 和 γ-2（ 147110 ） 基因之间（ Migone et al., 1984）。

通过 Northern 印迹、RT-PCR、序列和蛋白质印迹分析，Hatzivassiliou 等人（2001）证明 IRTA1（605876） 的信号肽和前 2 个胞外残基与FR4 多发性骨髓瘤（MM） 细胞系中膜 IgA1 受体（IGHA1） 的胞外间隔区、跨膜结构域和胞质尾部融合，但在其他 MM 或淋巴瘤细胞系中没有。他们得出结论，IRTA1-IGHA1 融合可能是 B 细胞恶性肿瘤中的罕见事件。

托马纳等人（1997）发现从 IgA 肾病患者（IGAN1; 161950 ） 中分离的血清 IgA1 蛋白与对照组相比半乳糖基化程度较低。半乳糖缺乏是在位于 IgA1 分子铰链区的 O 连接侧链中。在与 IgG 的复合物中检测到不完全半乳糖基化的 IgA1，这支持了异常 IgA1-IgG 复合物的形成会损害 IgA 肾病患者中 IgA1 的清除率和肝脏分解代谢的假设。

Hiki 等人使用质谱法评估了来自 IgA 肾病患者的 290 份肾活检标本和 4 份血清样本（2001）发现，与对照组相比，患者体内沉积和血清 IgA1 分子中构成 IgA1 铰链区 O-聚糖的碳水化合物数量显着减少。

铃木等人（2008）在来自 IgA 肾病患者的细胞系中发现 GalNAc 对 IgA1 的 Gal 缺陷 O-连接聚糖的过度唾液酸化。与对照组相比，IgA1 肾病细胞中 C1GALT1（ 610555 ）、半乳糖基转移酶及其分子伴侣 C1GALT1C1（ 300611 ） 的表达和活性降低。相反，STGALNAC2（ 610137 ），一种唾液酸转移酶，在 IgAN 细胞中表现出增加的表达和活性。铃木等人（2008）得出结论，过早的唾液酸化是 IgAN 中 IgA1 Gal 缺乏的基础。