HLA-DO 组织相容性类型

Tonnelle 等人（1985）从具有单一 HLA 单倍型的突变 B 细胞系的 mRNA 构建的文库中分离出编码新型 II 类 β 链的 cDNA，称为 DO。发现其核苷酸序列与 DP-β、DQ-β 或 DR-β 不同。DO-β mRNA 在 B 细胞系中含量较低，但仍存在于刚刚失去其他 II 类基因表达的突变系中。

▼ 基因功能

Tonnelle 等人（1985）发现，与其他 II 类基因不同，DO-β 不受 γ-干扰素（IFNG; 147570 ） 诱导。

Liljedahl 等人（1996）表明 DO 存在于 B 细胞溶酶体中。他们发现 DO 与 DM（HLA-DMA；142855和 HLA-DMB；142856）形成稳定的复合物，这是一种对 II 类限制性抗原呈递很重要的溶酶体 II 类分子。他们还指出，DO 与 DM 的结合对于 DO 从内质网（ER） 有效排出是必要的，并且 DO-DM 复合物在溶酶体系统中存活。

通过突变分析、流式细胞术和荧光显微镜，Deshaies 等人（2005）表明，DO α 链中暴露的侧环上的 glu41 对 DM 结合、ER 出口和 DO 活性至关重要。他们确定了 α 链中残基 80 C 端的第二个 DM 结合区。pro11 在肽结合沟底部的突变使 DO 变得孤立于 DM 进行 ER 出口和细胞内转移。德赛斯等人（2005）提出 DM 与 DO-α 的结合通过稳定 DO-α/β 异二聚体的 N 末端之间的分子内接触，允许复合物从 ER 流出。