主要组织相容性复合物，II 类，DM α

凯利等人（1991）分离了 2 个新的 II 类样 cDNA，RING6 和 RING7（HLA-DMB；142856 ）。基因的结构表明它们是免疫球蛋白基因家族的新成员，在产生主要 II 类基因座的重复之前可能已经分化。凯利等人（1991）得出结论，RING6 和 RING7 基因编码以前未发现的 II 类相关蛋白的 α 链和 β 链。这些基因在人和小鼠之间高度保守（Cho et al., 1991）。

▼ 基因结构

在对 HLA-DMA 和 HLA-DMB 进行基因组核苷酸测序并将它们的基因组织与其他 II 类基因进行比较的基础上，Radley 等人（1994）得出结论，所有α基因由5个外显子组成，所有β基因由6个外显子组成，α基因中外显子1-4和β基因中外显子1-5的内含子/外显子边界类别是100%保守的。只有最后一个属于细胞质域的边界类别似乎是可变的。DMA和DMB的序列差异表明它们起源于主要II类基因的分歧之前。

▼ 测绘

凯利等人（1991）鉴定了染色体 6p21.3 上 MHC II 类区域中的 HLA-DMA 基因。通过限制性分析，他们证明了 HLA-DMA 和 HLA-DMB 映射在 HLA-DN-α（ 142930 ） 和 HLA-DO-β（ 142940 ） 之间。

莫里斯等人（1994）和弗林等人（1994）证明 HLA-DMA 和 HLA-DMB 基因在染色体 6p21.3 上的 HLA-DP（ 142880 ） 和 HLA-DQ（ 146880 ） 之间作图。通过对 MHC 缺失突变体的研究（Kelly 等人，1991）实现了映射。

▼ 基因功能

莫里斯等人（1994）和弗林等人（1994）提出了基于突变分析的结果，表明 HLA-DMA 和 HLA-DMB 基因是肽与 MHC II 类分子的正常组装所必需的。他们建议 HLA-DMA 和 -DMB 编码功能性异二聚体的亚基，该异二聚体在 II 类抗原呈递途径中至关重要。

韦伯等人（1996）分析了 HLA-DM 在抗原呈递中的功能。他们报告说，HLA-DM 在催化从新合成的 II 类 HLA 分子中释放 II 类 HLA 相关不变链衍生肽（CLIP） 和释放肽结合位点以获取抗原肽方面发挥着关键作用。他们指出，DM 缺陷型抗原呈递细胞在向 T 细胞呈递蛋白质抗原方面存在缺陷，并且在这些细胞中表达的 II 类分子主要被一组嵌套的共享核心序列的 CLIP 肽占据。