血红素

血红素结合蛋白是一种血浆β-糖蛋白，它以高亲和力特异性结合一种血红素并将其转运至肝细胞以挽救铁（Takahashi 等人总结，1985）。

▼ 克隆与表达

高桥等人（1985）确定人血红素结合蛋白由 439 个氨基酸的单多肽链组成，分子量约为 63 kD。奥特鲁达等人（1985）还确定了人类血红素结合蛋白的蛋白质序列。两组均指出溶血患者的血红素含量较低。

奈勒等人（1987）发现血红素结合蛋白 mRNA 在胎儿肝脏中以低水平存在，在成人肝脏中显着增加，并且在其他组织中检测不到。

▼ 基因结构

奥特鲁达等人（1988）证明 HPX 基因跨越大约 12 kb 并被 9 个外显子中断。显示了外显子和蛋白质中的 10 个重复单元之间的直接对应关系。内含子不是随机放置的；它们位于氨基酸序列同源性区域的中间，在 10 个单位中的 6 个中具有惊人相似的位置，并且在编码序列的每一半中处于对称位置。根据这些发现，Altruda 等人（1988）得出结论，该基因通过内含子介导的原始序列复制进化为 5 个外显子簇。最近的基因复制导致了今天的基因组织。

▼ 测绘

Cai 和 Law（1986）制备了血红素结合蛋白的 cDNA 克隆，并通过对含有不同人类染色体组合的人/仓鼠杂交体的 Southern 印迹分析，将血红素结合蛋白基因分配给人类 11 号染色体。Naylor 等人（1987）使用 hemopexin cDNA 克隆通过体细胞杂交分析将 HPX 基因定位到 11pter-p11。通过原位杂交，Law 等人（1988）将血红素结合蛋白基因分配给 11p15.5-p15.4，与 β-珠蛋白基因复合物的位置相同。

▼ 分子遗传学

在所研究的所有哺乳动物的血清中都发现了血红素结合蛋白，并且在兔子中呈多态性。Stewart 和 Lovrien（1971）在人体中没有发现电泳多态性。血红素结合蛋白的多态性在猪中是已知的（Lush，1966）。通过等电聚焦，Kamboh 和 Ferrell（1987）证明了 HPX 在美国黑人中的多态性，但在美国白人中没有。

Roychoudhury 和 Nei（1988）将等位基因变异的基因频率数据制成表格。