G1- 到 S 相过渡 1

菊池等人（1988）从酵母基因组文库中分离出一个基因，该基因可以补充酿酒酵母的温度敏感突变体。该基因称为 GST1，似乎对酵母细胞周期中的 G1 期向 S 期转变至关重要。该基因产物似乎是分子量为 76,565 Da 的 GTP 结合蛋白，在氨基酸序列中与延伸因子-1（ 130590 ） 的 α 亚基具有 38% 的同一性。星野等人（1989）从 cDNA 文库中克隆了人类等价物。

星野等人（1998）克隆小鼠 Gspt1。推导出的 635 个氨基酸蛋白具有独特的 N 末端和保守的 C 末端真核延伸因子-1-α 样结构域。小鼠和人类 Gspt1 蛋白具有 94% 的序列同一性。RT-PCR 分析表明 Gspt1 在所有检查的小鼠组织中的表达。

▼ 基因功能

真核 RF1（ETF1; 600285 ） 和 RF3 参与翻译终止。在体外，RF1催化多肽链的释放，没有任何终止密码子特异性；GTP 结合蛋白 RF3 赋予终止过程 GTP 依赖性并刺激 RF1 活性。勒戈夫等人（1997）使用 tRNA 介导的 CAT 报告基因中不同终止密码子的无义抑制来分析在人细胞中过表达的重组人 RF1 和 RF3 蛋白的多肽链释放因子活性。当终止密码子存在于核糖体 A 位点时，他们使用 CAT 分析测量了抑制 tRNA 和释放因子之间的竞争。无论 CAT 开放解读码组中存在 3 个终止密码子中的哪一个，单独的 RF1 过表达显着降低了抑制 tRNA 的翻译通读。因此，Le Goff 等人（1997）得出结论，RF1具有内在的抗抑制活性。RF1和RF3均过表达时的抗抑制水平与RF1单独过表达时的抗抑制水平几乎相同，表明RF1-RF3复合物介导的终止可能受RF1表达水平的控制。单独的RF3过表达对CAT基因表达具有抑制作用。CAT mRNA稳定性研究表明RF3在转录水平抑制基因表达。勒戈夫等人（1997）建议 RF3 可以在体内执行其他功能，包括刺激 RF1 活性。

星野等人（1998）发现瑞士 3T3 细胞的 Gspt1 表达随着血清或佛波酯刺激而增加。通过免疫共沉淀和酵母 2-杂交分析，他们发现了小鼠 Gspt1 和人类 eRF1 之间的相互作用。星野等人（1998）假设 Gspt1 与 eRF1 形成二元复合物，作为多肽链释放因子发挥作用。

Alkalaeva 等人（2006）使用单个 40S 和 60S 核糖体亚基以及完整的单个起始、延伸和释放因子，在编码四肽后跟 UAA 终止密码子的模型 mRNA 上在体外重建真核翻译起始、延伸和终止过程。他们发现人类 ERF1 和 ERF3A 以及 GTP 与核糖体预终止复合物的结合诱导了结构重排，其特征是由于预终止复合物导致的脚趾印的 2 个核苷酸向前移动。预终止复合物中肽基 tRNA 的快速水解需要随后的 GTP 水解。ERF1 和 ERF3A 在确保快速肽基-tRNA 水解方面的协同作用需要 ERF1 的 ERF3A 结合 C 端结构域。

Tompkins 等人使用酵母 2 杂交筛选和体外和体内结合试验，包括互惠免疫沉淀试验（2006）表明 GSPT1 与 CDKN2A（ 600160 ） 的 p19（ARF） 同种型结合，但不与 p16（INK4A） 同种型结合。

▼ 测绘

通过非放射性原位杂交，Ozawa 等人（1992）将酵母基因 GST1 的人类同源物 GSPT1 基因定位到人类染色体 16p13.1。与一组人啮齿动物体细胞的Southern印迹杂交证实了GSPT1基因在16号染色体上的定位，并且还表明X染色体上存在同源基因（GSPT2；300418）。他们指出，在急性非淋巴细胞白血病患者的 GSPT1 区域发现了非随机染色体重排的断点。