溶质载体家族 2（促进葡萄糖转运蛋白），成员 3

编码葡萄糖转运蛋白的 mRNA 水平（见 SLC2A1；138140和 SLC2A2；138160）在骨骼肌中非常低，骨骼肌是外周葡萄糖摄取和利用的重要部位，这表明另一种蛋白质可能负责该组织摄取葡萄糖。Kayano 等人推断哺乳动物细胞中可能存在结构相关的葡萄糖转运蛋白家族，正如大肠杆菌中存在参与糖和营养吸收的相关蛋白家族一样（1988）使用低严格条件筛选了人类胎儿骨骼肌 cDNA 文库，以鉴定与肝癌衍生的葡萄糖转运蛋白 cDNA 交叉杂交的克隆。编码这种蛋白质的 mRNA 存在于大多数（如果不是所有）组织中，尽管数量差异很大。496 个氨基酸的胎儿肌肉葡萄糖转运蛋白样蛋白分别与先前描述的 GLUT1（ 138140 ） 和 GLUT2（ 138160 ） 序列具有 64.4% 和 51.6% 的同一性。

伪基因

通过同源筛选方法，Kayano 等人（1990）鉴定了一种葡萄糖转运蛋白样转录物，被他们称为 GLUT6，具有明显无处不在的组织分布。对该转录物的 cDNA 克隆的序列分析揭示了与 GLUT3 的高水平碱基同一性（79.6%）。然而，发现该 cDNA 包含多个终止密码子和移码，表明它可能不编码功能性葡萄糖转运蛋白。GLUT6 cDNA 与 GLUT3 cDNA 序列的广泛同一性表明，GLUT6 转录物的 GLUT 样区域可能是通过将 GLUT3 的逆转录拷贝插入到普遍表达基因的非编码区域中而产生的——a'搭便车”现象（这个假基因也被标记为 SLC2A3P 和 GLUT3P1。）

▼ 基因功能

Gould 和 Holman（1993）对葡萄糖转运蛋白家族进行了综述，将 GLUT3 称为脑型葡萄糖转运蛋白。似乎高 GLUT3 蛋白表达通常局限于表现出高葡萄糖需求的组织，例如大脑和神经。Hauguel-de Mouzon 等人（1997）检查了 GLUT3 mRNA 和蛋白质的细胞定位。原位杂交显示GLUT3 mRNA存在于滋养层细胞层和血管内皮中，分布不均。GLUT3 蛋白以 49 kD 的表观分子量迁移，通过免疫印迹在来自胎盘内微血管的整个胎盘和内皮细胞的膜中检测到，但在分离的滋养层细胞中没有检测到。这种细胞特异性表达模式通过免疫细胞化学研究证实了 GLUT3 蛋白在血管内皮中的定位。基于胎儿界面处 GLUT3 蛋白的细胞特异性分布，作者提出该蛋白可能在葡萄糖从胎盘到胎儿循环的转运中起重要作用。

▼ 生化特征

晶体结构

邓等人（2015）确定了人类 GLUT3 与 D-葡萄糖复合物的结构，分辨率为 1.5 埃，具有向外封闭的构象。高分辨率结构允许区分 D-葡萄糖的 α 和 β 端基异构体。在向外开放的 2.6 埃和向外封闭状态的 2.4 埃获得了与外表面抑制剂麦芽糖结合的 GLUT3 的两个额外结构。在所有 3 种结构中，配体主要由羧基末端结构域的极性残基配位。

▼ 测绘

Kayano 等人通过与中期染色体进行原位杂交（1988）将编码这种蛋白质的基因分配给 12p13.3。

伪基因

通过将 cDNA 探针与一组体细胞杂交体杂交并通过原位杂交，Fan 等人（1989）表明 GLUT3 假基因 GLUT6 位于 5 号染色体上。