CD58 抗原

CD58 基因编码 CD2（ 186990 ） 受体。这两种抗原在相对细胞上的存在优化了免疫识别，促进了辅助 T 淋巴细胞和抗原呈递细胞之间以及溶细胞效应子和靶细胞之间的接触（ Wang et al., 1999 ）。

▼ 克隆与表达

LFA3 基因已被克隆（Barbosa，1987）。

沃尔纳等人（1987）分离出 CD58 的 cDNA，他们称之为 LFA3，即 T 淋巴细胞 CD2 分子的配体。推导的蛋白质含有 222 个氨基酸，结构类似于典型的膜锚定蛋白质。一个具有六个 N 连接糖基化位点的胞外结构域之后是一个疏水的假定跨膜区和一个短的胞质结构域。Northern 印迹分析检测到一个 1.3-kb LFA3 转录本，该转录本广泛分布于人体组织和细胞系中。

休厄尔等人（1988）指出，CD2 和 CD58 胞外结构域的氨基酸序列（从它们的 cDNA 序列预测）显示出显着的相似性，并且两者都是免疫球蛋白超基因家族的成员。它们可能是通过复制一个共同的进化前体而产生的。

▼ 测绘

巴博萨等人（ 1985 , 1986 ） 通过对小鼠-人类细胞杂交体的研究，将 LFA3 基因定位到 1 号染色体上。LFA3 有可能与单克隆抗体鉴定的细胞表面抗原相同，称为 MSK2（ 158040 ）。MSK1（ 158030 ） 对应到 1 号染色体的短臂，MSK2 对应到 1 号染色体的长臂。

通过结合体细胞杂交 DNA 的 Southern 印迹分析和原位杂交，Sewell 等人（1988）将 LFA3 基因分配给染色体 1p13，它与 CD2 的位置相同。

▼ 生化特征

晶体结构

王等人（1999）报道了人类 CD2 和 CD58 的 N 端结构域之间的异嗜粘附复合物的晶体结构，分辨率超过 3.2 埃。揭示了一种显着不对称、正交、面对面的相互作用，涉及形状互补性差的各个免疫球蛋白样结构域的主要 β 折叠。这些特征解释了 CD2-CD58 动态结合，提供了对相关免疫球蛋白超家族受体相互作用的见解。