麦芽糖酶-葡糖淀粉酶

麦芽糖酶-葡糖淀粉酶（MGA；EC 3.2.1.20 ） 是一种刷状缘膜酶，在小肠将淀粉的线性区域消化为葡萄糖的最后步骤中发挥作用。刷状缘蔗糖酶-异麦芽糖酶（SI; 222900 ） 通过消化支链淀粉键起到互补作用。互补的人类酶活性允许消化占大多数饮食三分之二的植物来源的淀粉。奈姆等人（1988）表明麦芽糖酶-葡糖淀粉酶作为单链多肽前体合成，获得 N-和 O-连接的碳水化合物，并且不经历细胞内或细胞外蛋白水解切割。

▼ 克隆与表达

尼科尔斯等人（1998）对人类麦芽糖酶-葡糖淀粉酶蛋白进行了纯化和部分测序。通过使用基于 MGA 蛋白序列的简并寡核苷酸的 RT-PCR，他们分离了人类小肠 MGA cDNA。推断的 1,857 个氨基酸的 MGA 蛋白具有推定的 II 型膜锚、2 个 WIDMNE 催化位点，这是碳水化合物水解酶（如 SI）的特征，以及 2 个糖基水解酶家族 31 签名 2 序列。MGA 还具有 19 个潜在的 N-糖基化位点和 253 个潜在的 O-糖基化位点。MGA 蛋白与 SI 具有 59% 的序列同一性。RT-PCR 在人小肠、粒细胞和肾脏中检测到 MGA 表达，但在唾液腺或胰腺中未检测到。

尼科尔斯等人（2003）克隆并测序了人类 MGAM 基因，并证明了它与 SI 的密切进化关系。当表达为 N 末端蛋白质序列时，5 元 MGAM 基因产物水解麦芽糖和淀粉，但不水解蔗糖，因此与 SI 不同。催化残基通过已知与 SI 所述相同的天冬氨酸的突变来鉴定。

▼ 基因结构

尼科尔斯等人（2003）确定 MGAM 基因长约 82,000 bp，有 48 个已鉴定的外显子。他们表示 MGAM 和 SI 的外显子结构是相同的。

▼ 测绘

国际辐射混合绘图联盟将 MGAM 基因对应到 7 号染色体（ SHGC-32830 ）。

通过将 MGAM 基因的序列与已绘制的各种 BAC 克隆的序列进行比较，Nichols 等人（2003）得出结论，MGAM 位于染色体 7q34，MDL1 的 3 素数（604987）在 7q33 和 TCRB 的 5 素数（见186930）在 7q35。

▼ 进化

基于共享的外显子结构和肽结构域，包括 MGAM 和 SI 的质子供体，Nichols 等人（2003）提出基因是通过复制祖先基因进化而来的，而祖先基因本身已经经历了串联基因复制。