CEA细胞粘附分子7

CEACAM7 是一种在结肠和直肠上皮细胞表面表达的细胞粘附蛋白（ Bonsor et al., 2015 ）。

▼ 克隆与表达

使用 RT-PCR，Thompson 等人（1994）从结肠腺癌细胞系克隆了人类 CEACAM7，他们称之为 CGM2。预测的 265 个氨基酸 CGM2 蛋白的计算分子量为 26 kD。它包含一个 34 个氨基酸的 N 端前导序列，随后是一个 IgV 样结构域、一个 A 亚型的 IgC 样结构域和一个具有糖基磷脂酰肌醇（GPI） 膜锚定位点的 C 端结构域。Northern 印迹分析在人结肠中检测到一个 2.5-kb CGM2 转录本。

使用原位杂交，Thompson 等人（1997）表明人类 CGM2 表达仅限于结肠直肠隐窝上三分之一的上皮细胞。免疫组织化学分析证实在隐窝上三分之一的上皮细胞顶膜上存在 CGM2 蛋白。

Scholzel 等人使用免疫组织化学分析（2000）表明人类 CEACAM7 表达仅限于结肠直肠隐窝上五分之一的高度分化上皮细胞和胰腺内小导管内衬的分离上皮细胞的顶端表面。在结肠发育过程中，CEACAM7 显示出一种顶端表达模式，并在发育中的隐窝的上三分之一中发现。CEACAM7 还在整个胎儿发育过程中在上隐窝的上皮细胞中显示出强烈的核周分布。CEACAM7的表达与正常结肠表区的CD95（FAS；134637）表达和细胞凋亡相关，但在结肠隐窝底部的高度增殖细胞中不存在。

▼ 基因结构

汤普森等人（1994）确定 CEACAM7 基因包含 5 个编码外显子。

▼ 测绘

通过分析粘粒克隆，Thompson 等人（1994）将 CEACAM7 基因对应到 19 号染色体。

Gross（2021）基于 CEACAM7 序列（GenBank AF006622 ） 与基因组序列（GRCh38）的比对，将 CEACAM7 基因对应到染色体 19q13.2 。

▼ 生化特征

Bonsor 等人（2015）指出 CEACAM7 与 CEACAM1（ 109770 ） 和 CEACAM5（ 114890 ） 具有65% 的氨基酸同一性，蛋白质之间有 38 个残基不同。Bonsor 等人（2015）确定了人类 CEACAM7 的 N 端二聚化结构域的晶体结构，分辨率为 1.47 埃。CEACAM7 的整体拓扑结构是 V 型折叠，类似于 CEACAM1 和 CEACAM5，由 2 个通过环连接的 β 折叠组成。CEACAM7的4个分子形成2对二聚体，二聚化界面由第二个β折叠形成。二聚化界面包含 9 个氢键。在二聚化界面中发现了 CEACAM7 中与 CEACAM1 和 CEACAM5 不同的 38 个残基中的 8 个，与 CEACAM1 和 CEACAM5 相比，这允许该界面容纳 16 个不同的同源二聚体残基。超速离心分析表明，CEACAM7 中的序列差异使同源二聚化的亲和力增加了 10 倍。