真核翻译延伸因子 1，δ

真核延伸因子-1（EF1） 由 4 个亚基组成，EF1-α（EEF1A1; 130590 ）、EF1-β（EEF1B2; 600655 ）、EF1-γ（EEF1G; 130593 ） 和 EF1-δ。EIF-α-GTP 将氨酰-tRNA 转移到核糖体上，而从 EIF-α-GTP 中释放 animoacyl-tRNA 是由 GTP 水解驱动的。EF1-α-GDP 通过 EF1-β、-γ 和 -δ 亚基再循环为 EF1-α-GTP（Sanders 等人，1996）。

▼ 克隆与表达

Sanders 等人使用非洲爪蟾 Ef1-δ 探测人类皮肤成纤维细胞 cDNA 文库（1993）克隆了 EF1-δ。推导出的 281 个氨基酸蛋白质的计算分子量为 31 kD。它有一个 N 端亮氨酸拉链结构域和一个与 EF1-β 相似的 C 端结构域，预计将显示 GDP/GTP 交换活性。EF1-δ 也有一个保守的丝氨酸磷酸化位点。SDS-PAGE 检测到 EF1-δ 的表观分子量为 38 kD。

通过蛋白质印迹分析，Sanders 等人（1996）检测到 1 个主要和 2 个次要 EF1-δ 带，它们归因于不同程度的磷酸化。免疫荧光分析在人类包皮成纤维细胞的核周分布中检测到 EF1-β、-γ 和-δ，并且这些亚基与内质网（ER） 驻留蛋白共定位。相比之下，EF1-α 显示出强烈的核染色和弥漫性细胞质染色。

▼ 基因功能

人类免疫缺陷病毒 1（HIV-1） Tat 蛋白具有 N 末端结构域，它是病毒长末端重复启动子转录的有效激活剂。Tat 对病毒复制也是必不可少的，可以激活或抑制宿主细胞基因的转录。在 HeLa 细胞 cDNA 文库的酵母 2 杂交筛选中使用 Tat 作为诱饵，Xiao 等人（1998）分离 EF1-δ。蛋白质下拉和蛋白质印迹分析证实了 Tat 和 EF1-δ 之间的直接相互作用。EF1-δ 专门与 Tat C 端域相互作用。将纯化的重组 Tat 滴定到体外翻译反应中表明，Tat 抑制细胞蛋白的翻译，但不抑制病毒蛋白的翻译。肖等人（1998） 假设通过结合 EF1-δ，Tat 将蛋白质合成机制重新导向生产大量病毒蛋白。

使用酵母 2-杂交分析，Ong 等人（2003）发现 kinectin（KTN1; 600381 ） 直接与 EF1-δ 相互作用。Ong 等人使用肽片段（2003）表明 EF1-δ 结合需要 kinectin C 末端附近的 60 个氨基酸结构域。内源性激动素与 ER 中的 EF1-δ 共定位。kinectin EF1-δ 结合域的表达破坏了 EF1-δ 定位，表明 kinectin 将 EF1-δ 锚定到 ER 膜上。翁等人（2003）还表明 CDC2（ 116940 ） 在体外磷酸化 HeLa 细胞 EF1-δ。