羧肽酶M

羧肽酶专门去除 COOH 末端的碱性氨基酸（精氨酸或赖氨酸）。它们在许多生物过程中具有重要功能，包括激活、失活或调节肽激素活性以及改变蛋白质和酶的物理特性。羧肽酶 M 是一种膜结合的精氨酸/赖氨酸羧肽酶，存在于许多组织和培养细胞中。雷利等人（1995）发现其表达与单核细胞向巨噬细胞分化有关。

▼ 克隆与表达
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谭等人（1989）描述了来自人胎盘 cDNA 文库的人羧肽酶 M cDNA 的分子克隆和测序。2-kb cDNA 包含一个 1,317 个碱基对的开放解读码组，编码一个 439 个氨基酸的蛋白质。序列分析揭示了 NH（2） 和羧基末端的疏水区域。有 6 个潜在的天冬酰胺连接糖基化位点。与其他羧肽酶观察到的序列同源性如下：人血浆羧肽酶N（ 212070 ），41%；牛羧肽酶 H（ 114855 ），41%；和牛胰羧肽酶 A 和 B，15%。羧肽酶 A 和 B 的活性位点残基在羧肽酶 M 中是保守的。

▼ 测绘
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在从12 号染色体上的高迁移率组蛋白基因（ 600698 ）区域构建 YAC 重叠群时，Kas 等人（1995）发现了一个带有 135 个核苷酸的 STS，它与 CPM 基因的已知 cDNA 序列完美匹配，这些序列以前没有被定位。他们最初使用体细胞杂交分析（CASH） 通过染色体分配将 CPM 基因定位到 12q31-qter。含有该序列的 YAC 克隆显示通过荧光原位杂交分析定位到 12q15。