PAR3 家族细胞极性调节蛋白

PARD3B 定位于上皮细胞的紧密连接处并参与细胞极性的建立（Izaki 等，2005）。

▼ 克隆与表达
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通过 EST 数据库分析和使用胎儿肾脏 cDNA 文库的 PCR，Kohjima 等人（2002）克隆了人类 PARD3B，他们将其命名为 PAR3-β。推导出的 1,205 个氨基酸蛋白质的计算分子量为 132.5 kD，包含 3 个 PDZ 结构域和一个与非典型蛋白激酶 C（aPKC；参见176982 ） 的 PAR3（PARD3；606745 ） 结合域同源的区域）。PAR3-β 分别与人、果蝇和秀丽隐杆线虫的 PAR3 具有 40%、25% 和 21% 的氨基酸同一性。Northern印迹分析在各种人体组织中检测到大约8.4 kb的主要PAR3-β转录物，在成人和胎儿肾脏中表达最高。HEK293 和 Madin-Darby 犬肾（MDCK） 上皮细胞的免疫印迹分析表明，内源性 PAR3-β 的表观分子量约为 140 kD。免疫荧光分析显示 Par3-β 定位于 MDCK 细胞的紧密连接处。

▼ 基因结构
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小岛等人（2002）确定 PARD3B 基因包含至少 23 个外显子。

▼ 测绘
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通过序列分析，Kohjima 等人（2002）将 PARD3B 基因定位到染色体 2q33。

▼ 基因功能
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小岛等人（2002）发现，与 PAR3 不同，PAR3-β 没有在紧密连接处与 PAR6（PARD6A; 607484 ） 和 aPKC形成三元复合物。

Izaki 等人使用酵母 2-杂交和免疫沉淀分析（2005）表明 PAR3-α 和 PAR3-β 都与 14-3-3 蛋白相互作用（见113508）。相互作用依赖于 PAR3-α 和 PAR3-β 的磷酸化，并且 PAR3-α 的 ser814 和 PAR3-β 的 ser746 在相互作用中起主要作用。然而，与 14-3-3 蛋白的相互作用不参与 PAR3-α 和 PAR3-β 定位到上皮细胞的紧密连接或 HeLa 细胞中的膜褶皱。