精子不液化；前列腺素；丝氨酸蛋白酶

人类精液中含有多种蛋白水解酶，包括前列腺特异性抗原（176820）和丙烯醛（102480）。这些酶参与蛋白质的射精后水解以及精液凝结和液化。 Yu等（1995）获得了Yu等人最初从精液中分离的40kD蛋白的部分氨基酸序列（1994）。 Yu等（1995）设计了基于氨基酸序列的简并引物，并用于通过PCR筛选人前列腺cDNA文库。通过RACE（cDNA末端的快速扩增）方法获得了cDNA的3-prime末端。组装了一个1.8kb的cDNA序列，编码了一个含有32个氨基酸信号肽的343个氨基酸的预测蛋白。作者称这种蛋白为丝氨酸蛋白酶8（PRSS8）。前体前前列腺素在残基12和13之间裂解，产生通过二硫键结合的12个氨基酸的轻链和299个氨基酸的重链。预测的氨基酸序列与人丙烯醛，血浆激肽释放酶（229000）和肝素（142440）的一致性介于34％至42％之间。推导的蛋白质在C末端有一个疏水域，向作者表明它可能是膜锚定的。作者表明，在分泌过程中，疏水区在残基290和291之间裂解。通过RT-PCR产物的Southern印迹测定前列腺素mRNA的表达水平。在各种各样的组织中注意到表达。在前列腺中，表达定位于上皮细胞。

细胞遗传学位置：16p11.2
基因座标（GRCh38）：16：31,131,432-31,135,726

唐纳森等（2002）发现了前列腺素调节上皮钠通道（ENaC；见600228）的证据。他们克隆了前列腺素，以寻找非洲爪蟾肾脏上皮细胞通道激活蛋白酶（xCAP1）的人类同源物。他们确定前列腺素与非洲爪蟾蛋白酶具有41％的序列同一性，与小鼠同源物具有76％的同一性。

▼ 基因功能
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唐纳森等（2002年）发现前列腺素与非洲爪蟾或大鼠ENaC在非洲爪蟾卵母细胞中的共表达导致阿米洛利敏感性钠电流增加60％至80％，并且添加抑肽酶（一种丝氨酸蛋白酶抑制剂）完全阻止了这种活化。通过原位杂交，他们确定了前列腺素和TMPRSS2（602060）显示出人类气道上皮中的组织分布与ENaC调节中的作用一致。两者均在鼻子，气管和远端气道内的表皮上皮细胞中强烈表达，并且均在肺泡水平表达，最明显的是在肺泡交界处以II型肺细胞分布特征表达。在与鼻，气管和支气管组织相关的粘膜下腺中表达也很明显。唐纳森等（2002）提出前列腺素可能是更生理相关的蛋白酶。

▼ 基因结构
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Yu等（1996）分离并鉴定了全长PRSS8基因。他们发现它由6个外显子和5个内含子组成。作者对基因的5个主要侧翼区域进行了表征，发现了许多潜在的调控元件，包括AP2位点，2个类胡萝卜素特异性启动子元件和甾醇调控元件，尽管未发现TATA框。另外，在启动子区域中存在变体GC框和变体AP1位点。Yu等（1996）发现PRSS8是单拷贝基因。

▼ 测绘
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通过荧光原位杂交，Yu等（1996）将PRSS8基因定位到16p11.2染色体。